Det menneskelige lymfesystemet utfører en rekke viktige beskyttende funksjoner som forhindrer utvikling av patogene mikroorganismer eller virus i flytende medier, celler og vev. B-lymfocytter er ansvarlige for humoral immunitet, som ved ytterligere modning syntetiserer immunglobuliner (Ig). Strukturen til disse stoffene lar deg finne, merke og ødelegge antigener som har kommet inn i kroppen. Hva kjennetegner molekyler?
Plasmaceller
Alle lymfatiske celler i menneskekroppen er delt inn i to store grupper: T-lymfocytter og B-lymfocytter. De første er ansvarlige for cellulær immunitet, absorberer antigener i prosessen med fagocytose. Oppgaven til sistnevnte er å syntetisere spesifikke antistoffer - humoral immunitet.
B-lymfocytter bestemmes i sekundære lymfoide organer (lymfeknuter, milt), og danner deretter en populasjon av plasmaceller, som også kalles plasmaceller. De migrerer videre til den røde benmargen, slimhinner og vev.
Plasmocytter når store størrelser (opptil 20 mikron), farger basofilt, dvs. i lilla ved hjelp av fargestoffer. I midtenav disse cellene er en stor kjerne med karakteristiske klumper av heterokromatin, som ligner eikene til et hjul.
Cytoplasmaet farges lysere enn kjernen. Det huser et kraftig transportsenter, bestående av endoplasmatisk retikulum og Golgi-apparatet. AH er ganske sterkt utviklet, og danner den såk alte lysgården til cellen.
Alle disse strukturene er rettet mot syntesen av antistoffer som er ansvarlige for humoral immunitet. Strukturen til immunglobulinmolekylet har sine egne egenskaper, så den gradvise og høykvalitets modningen av disse strukturene i synteseprosessen er viktig.
Det er faktisk derfor et så tett nettverk av EPS og Golgi-apparatet har blitt utviklet. Også det genetiske apparatet til plasmaceller, innelukket i kjernen, er hovedsakelig rettet mot syntesen av antistoffproteiner. Modne plasmaceller er et eksempel på en høy grad av bestemmelse, så de deler seg sjelden.
Strukturen til immunglobulinantistoffer
Disse høyt spesialiserte molekylene er glykoproteiner fordi de har protein- og karbohydratdeler. Vi er interessert i skjelettet til immunglobuliner.
Et molekyl består av 4 peptidkjeder: to tunge (H-kjeder) og to lette (L-kjeder). De kobles til hverandre gjennom disulfidbindinger, og som et resultat kan vi observere formen på molekylet, som ligner en sprettert.
Strukturen til immunglobuliner er rettet mot å koble til antigener ved å bruke spesifikke Fab-fragmenter. I de frie endene av "slingshot" er hver slik region dannet av to variable domener: ett fra tunge ogen fra lyskjeden. Permanente domener fungerer som et stillas (3 på hver tunge og en på lette lenker).
Mobiliteten til de variable endene av immunglobulin tilveiebringes av tilstedeværelsen av et hengselområde på stedet der en disulfidbinding dannes mellom to H-kjeder. Dette forenkler prosessen med antigen-antistoff-interaksjon betraktelig.
Den tredje enden av molekylet, som ikke interagerer med fremmede molekyler, forblir uoverveid. Det kalles Fc-regionen og er ansvarlig for bindingen av immunglobulin til membranene til plasmaceller og andre celler. Forresten, lette kjeder kan være av to typer: kappa (κ) og lambda (λ). De er forbundet med disulfidbindinger. Det finnes også fem typer tunge kjeder, i henhold til hvilke ulike typer immunglobuliner er klassifisert. Disse er α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) kjeder.
Noen antistoffer er i stand til å danne polymerstrukturer som stabiliseres av ytterligere J-peptider. Dette er hvordan dimerer, trimerer, tetramerer eller pentomerer av Ig av en bestemt type dannes.
En annen ekstra S-kjede er karakteristisk for sekretoriske immunglobuliner, hvis struktur og biokjemi gjør at de kan fungere i slimhinnene i munnen eller tarmene. Denne ekstra kjeden forhindrer naturlige enzymer i å bryte ned antistoffmolekyler.
Strukturen og klasser av immunglobuliner
Utvalget av antistoffer i kroppen vår forhåndsbestemmer variasjonen av humorale immunitetsfunksjoner. Hver Ig-klassehar sine egne karakteristiske egenskaper, som gjør det ikke vanskelig å gjette deres rolle i immunsystemet.
Strukturen og funksjonene til immunglobuliner er direkte avhengige av hverandre. På molekylært nivå er de forskjellige i aminosyresekvensen til den tunge kjeden, typene som vi allerede har nevnt. Derfor er det 5 typer immunglobuliner: IgG, IgA, IgE, IgM og IgD.
Funksjoner av immunoglobulin G
IgG danner ikke polymerer og integreres ikke i cellemembraner. Tilstedeværelsen av en gamma-tung kjede ble avslørt i sammensetningen av molekylene.
Et særtrekk ved denne klassen er det faktum at bare disse antistoffene er i stand til å trenge inn i placentabarrieren og danne immunforsvaret til fosteret.
IgG utgjør 70-80 % av alle serumantistoffer, så molekylene oppdages enkelt med laboratoriemetoder. I blodet er 12 g/l gjennomsnittlig innhold i denne klassen, og dette tallet nås vanligvis ved fylte 12 år.
Strukturen til immunglobulin G lar deg utføre følgende funksjoner:
- Avrusning.
- Opsonisering av antigener.
- Starter komplementmediert cytolyse.
- Presentasjon av antigen til drepeceller.
- Sikre immuniteten til den nyfødte.
Immunoglobulin A: funksjoner og funksjoner
Denne klassen av antistoffer forekommer i to former: serum og sekretorisk.
I blodserumet utgjør IgA 10-15 % av alle antistoffer, og dens gjennomsnittlige mengdeer 2,5 g/l ved 10 års alder.
Vi er mer interessert i den sekretoriske formen av immunoglobulin A, siden omtrent 60 % av molekylene i denne klassen av antistoffer er konsentrert i slimhinnene i kroppen.
Strukturen til immunglobulin A utmerker seg også ved dens variabilitet på grunn av tilstedeværelsen av et J-peptid, som kan delta i dannelsen av dimerer, trimerer eller tetramerer. På grunn av dette er et slikt antistoffkompleks i stand til å binde et stort antall antigener.
Under dannelsen av IgA festes en annen komponent til molekylet - S-proteinet. Hovedoppgaven er å beskytte hele komplekset mot den destruktive virkningen av enzymer og andre celler i det menneskelige lymfesystemet.
Immunoglobulin A finnes i slimhinnene i mage-tarmkanalen, genitourinary system og luftveier. IgA-molekyler omslutter antigene partikler, og forhindrer derved deres adhesjon til veggene til hule organer.
Funksjonene til denne klassen av antistoffer er som følger:
- Nøytralisering av antigener.
- Den første barrieren for alle humorale immunitetsmolekyler.
- Opsoniser og merk antigener.
Immunoglobulin M
Representanter for IgM-klassen utmerker seg ved store molekylstørrelser, siden kompleksene deres er pentamerer. Hele strukturen er støttet av et J-protein, og ryggraden i molekylet er de tunge kjedene av nu-typen.
Den pentamere strukturen er karakteristisk for den sekretoriske formen til dette immunglobulinet, men det finnes også monomerer. Sistnevnte er festet til membranerB-lymfocytter, og hjelper derved cellene med å oppdage patogene elementer i kroppsvæsker.
Bare 5-10 % er IgM i blodserum, og innholdet overstiger i gjennomsnitt ikke 1 g/l. Antistoffer av denne klassen er de eldste i evolusjonære termer, og de syntetiseres kun av B-lymfocytter og deres forløpere (plasmocytter er ikke i stand til dette).
Antallet antistoffer M øker hos nyfødte, pga. dette er en faktor i den intense sekresjonen av IgG. Slik stimulering har en positiv effekt på utviklingen av babyens immunitet.
Strukturen til immunglobulin M tillater det ikke å krysse placentabarrierene, så påvisningen av disse antistoffene i fostervæsker blir et signal om brudd på metabolske mekanismer, en infeksjon eller en defekt i placenta.
IgM-funksjoner:
- Nøytralisering.
- Opsonization.
- Aktivering av komplementavhengig cytolyse.
- Danning av immunitet hos den nyfødte.
Funksjoner av immunglobulin D
Denne typen antistoffer er lite studert, så deres rolle i kroppen er ikke fullt ut forstått. IgD forekommer bare i form av monomerer, i blodserum utgjør disse molekylene ikke mer enn 0,2 % av alle antistoffer (0,03 g/l).
Hovedfunksjonen til immunglobulin D er mottak i membranen til B-lymfocytter, men bare 15 % av hele populasjonen av disse cellene har IgD. Antistoffer festes ved hjelp av Fc-terminalen til molekylet, og tunge kjeder tilhører delta-klassen.
Struktur og funksjonerimmunglobulin E
Denne klassen utgjør en liten brøkdel av alle serumantistoffer (0,00025%). IgE, også kjent som reagin, er svært cytofile: monomerene til disse immunoglobulinene er festet til membranene til mastceller og basofiler. Som et resultat påvirker IgE produksjonen av histamin, noe som fører til utvikling av betennelsesreaksjoner.
Epsilon-type tunge kjeder er tilstede i strukturen til immunglobulin E.
På grunn av den lille mengden er disse antistoffene svært vanskelige å oppdage med laboratoriemetoder i blodserum. Forhøyet IgE er et viktig diagnostisk tegn på allergiske reaksjoner.
Konklusjoner
Strukturen til immunglobuliner påvirker direkte funksjonene deres i kroppen. Humoral immunitet spiller en stor rolle for å opprettholde homeostase, så alle antistoffer må fungere klart og jevnt.
Innholdet i alle Ig-klasser er strengt definert for mennesker. Eventuelle endringer registrert i laboratoriet kan være årsaken til utviklingen av patologiske prosesser. Dette er hva leger bruker i sin praksis.
