Proteiner er et av de viktige organiske elementene i enhver levende celle i kroppen. De utfører mange funksjoner: støttende, signalerende, enzymatiske, transporterende, strukturelle, reseptorer osv. De primære, sekundære, tertiære og kvaternære strukturene til proteiner har blitt viktige evolusjonære tilpasninger. Hva er disse molekylene laget av? Hvorfor er riktig konformasjon av proteiner i cellene i kroppen så viktig?
Strukturelle komponenter i proteiner
Monomerene til enhver polypeptidkjede er aminosyrer (AA). Disse lavmolekylære organiske forbindelsene er ganske vanlige i naturen og kan eksistere som uavhengige molekyler som utfører sine egne funksjoner. Blant dem er transport av stoffer, mottak, hemming eller aktivering av enzymer.
Det er omtrent 200 biogene aminosyrer tot alt, men bare 20 av dem kan være proteinmonomerer. De løses lett opp i vann, har en krystallinsk struktur, og mange smaker søtt.
C kjemikalieFra AAs synspunkt er dette molekyler som nødvendigvis inneholder to funksjonelle grupper: -COOH og -NH2. Ved hjelp av disse gruppene danner aminosyrer kjeder som forbindes med hverandre med en peptidbinding.
Hver av de 20 proteinogene aminosyrene har sitt eget radikal, avhengig av hvilke kjemiske egenskaper som varierer. I henhold til sammensetningen av slike radikaler er alle AA-er klassifisert i flere grupper.
- Ikkepolar: isoleucin, glycin, leucin, valin, prolin, alanin.
- Polar og uladet: treonin, metionin, cystein, serin, glutamin, asparagin.
- Aromatisk: tyrosin, fenylalanin, tryptofan.
- Polar og negativt ladet: glutamat, aspartat.
- Polar og positivt ladet: arginin, histidin, lysin.
Alle nivåer av organisering av proteinstrukturen (primær, sekundær, tertiær, kvaternær) er basert på en polypeptidkjede som består av AA. Den eneste forskjellen er hvordan denne sekvensen er foldet i rommet og ved hjelp av hvilke kjemiske bindinger denne konformasjonen opprettholdes.
Protein primærstruktur
Alle proteiner dannes på ribosomer - ikke-membrancelleorganeller som er involvert i syntesen av polypeptidkjeden. Her er aminosyrer koblet til hverandre ved hjelp av en sterk peptidbinding, og danner en primær struktur. Imidlertid er denne primære proteinstrukturen svært forskjellig fra den kvartære, så ytterligere modning av molekylet er nødvendig.
Proteiner likerelastin, histoner, glutation, allerede med en så enkel struktur, er i stand til å utføre sine funksjoner i kroppen. For de aller fleste proteiner er neste trinn dannelsen av en mer kompleks sekundær konformasjon.
Sekundær proteinstruktur
Dannelsen av peptidbindinger er det første trinnet i modningen av de fleste proteiner. For at de skal kunne utføre sine funksjoner, må deres lokale konformasjon gjennomgå noen endringer. Dette oppnås ved hjelp av hydrogenbindinger - skjøre, men samtidig tallrike forbindelser mellom basis- og syresenteret til aminosyremolekyler.
Dette er hvordan den sekundære strukturen til proteinet dannes, som skiller seg fra den kvartære i sin enkelhet i montering og lokal konformasjon. Det siste gjør at ikke hele kjeden er utsatt for transformasjon. Hydrogenbindinger kan dannes på flere steder med forskjellig avstand fra hverandre, og formen deres avhenger også av typen aminosyrer og sammenstillingsmetoden.
Lysozym og pepsin er representanter for proteiner som har en sekundær struktur. Pepsin er involvert i fordøyelsen, og lysozym utfører en beskyttende funksjon i kroppen, og ødelegger celleveggene til bakterier.
Funksjoner i den sekundære strukturen
Lokale konformasjoner av peptidkjeden kan avvike fra hverandre. Flere titalls er allerede studert, og tre av dem er de vanligste. Blant dem er alfahelix, beta-lag og beta-twist.
Alpha spiral –en av de vanligste konformasjonene av sekundærstrukturen til de fleste proteiner. Det er en stiv stangramme med et slag på 0,54 nm. Aminosyreradikaler peker utover
Høyrehendte spiraler er mest vanlig, og venstrehendte motstykker kan noen ganger bli funnet. Formingsfunksjonen utføres av hydrogenbindinger, som stabiliserer krøllene. Kjeden som danner alfahelixen inneholder svært lite prolin og polart ladede aminosyrer.
- Beta-svingen er isolert til en separat konformasjon, selv om den kan kalles en del av betalaget. Bunnlinjen er bøyningen av peptidkjeden, som støttes av hydrogenbindinger. Vanligvis består stedet for selve bøyningen av 4-5 aminosyrer, blant hvilke tilstedeværelsen av prolin er obligatorisk. Denne AK-en er den eneste med et stivt og kort skjelett, som gjør at den kan danne en selvsving.
- Betalaget er en kjede av aminosyrer som danner flere bøyninger og stabiliserer dem med hydrogenbindinger. Denne konformasjonen ligner veldig på et papirark brettet til et trekkspill. Oftest har aggressive proteiner denne formen, men det er mange unntak.
Skill mellom parallelle og antiparallelle beta-lag. I det første tilfellet faller C- og N- i bøyningene og i endene av kjeden sammen, og i det andre tilfellet faller de ikke sammen.
Tertiærstruktur
Ytterligere proteinpakking fører til dannelse av en tertiær struktur. Denne konformasjonen stabiliseres ved hjelp av hydrogen, disulfid, hydrofobe og ioniske bindinger. Deres store antall gjør det mulig å vri den sekundære strukturen til en mer kompleks.form og stabiliser den.
Separate kule- og fibrillære proteiner. Molekylet av kulepeptider er en sfærisk struktur. Eksempler: albumin, globulin, histoner i tertiær struktur.
Fibrillære proteiner danner sterke tråder, hvis lengde overskrider bredden. Slike proteiner utfører oftest strukturelle og formende funksjoner. Eksempler er fibroin, keratin, kollagen, elastin.
Strukturen av proteiner i den kvartære strukturen til molekylet
Hvis flere kuler kombineres til ett kompleks, dannes den såk alte kvartære strukturen. Denne konformasjonen er ikke typisk for alle peptider, og den dannes når det er nødvendig for å utføre viktige og spesifikke funksjoner.
Hver kule i et komplekst protein er et eget domene eller protomer. Samlet kalles strukturen til proteiner med den kvaternære strukturen til et molekyl en oligomer.
Vanligvis har et slikt protein flere stabile konformasjoner som konstant endrer hverandre, enten avhengig av påvirkningen av eksterne faktorer, eller når det er nødvendig å utføre forskjellige funksjoner.
En viktig forskjell mellom den tertiære og kvaternære strukturen til et protein er intermolekylære bindinger, som er ansvarlige for å forbinde flere kuler. I sentrum av hele molekylet er det ofte et metallion, som direkte påvirker dannelsen av intermolekylære bindinger.
Ytterligere proteinstrukturer
Ikke alltid en kjede av aminosyrer er nok til å utføre funksjonene til et protein. PÅI de fleste tilfeller er andre stoffer av organisk og uorganisk natur knyttet til slike molekyler. Siden denne funksjonen er karakteristisk for det overveldende antall enzymer, er sammensetningen av komplekse proteiner vanligvis delt inn i tre deler:
- Apoenzym er proteindelen av molekylet, som er en aminosyresekvens.
- Koenzym er ikke et protein, men en organisk del. Det kan inkludere ulike typer lipider, karbohydrater eller til og med nukleinsyrer. Dette inkluderer representanter for biologisk aktive forbindelser, blant annet vitaminer.
- Cofactor - en uorganisk del, representert i de aller fleste tilfeller av metallioner.
Strukturen til proteiner i den kvartære strukturen til et molekyl krever deltakelse av flere molekyler av ulik opprinnelse, så mange enzymer har tre komponenter samtidig. Et eksempel er fosfokinase, et enzym som sørger for overføring av en fosfatgruppe fra et ATP-molekyl.
Hvor er den kvaternære strukturen til et proteinmolekyl dannet?
Polypeptidkjeden begynner å syntetiseres på ribosomer i cellen, men videre modning av proteinet skjer i andre organeller. Det nydannede molekylet må inn i transportsystemet, som består av kjernemembranen, ER, Golgi-apparatet og lysosomer.
Komplikasjonen av den romlige strukturen til proteinet oppstår i det endoplasmatiske retikulum, hvor det ikke bare dannes ulike typer bindinger (hydrogen, disulfid, hydrofob, intermolekylær, ionisk), men også koenzym og kofaktor tilsettes. Dette danner en kvartærproteinstruktur.
Når molekylet er helt klart for arbeid, går det enten inn i cytoplasmaet til cellen eller Golgi-apparatet. I sistnevnte tilfelle pakkes disse peptidene inn i lysosomer og transporteres til andre rom i cellen.
Eksempler på oligomere proteiner
Kvartær struktur er strukturen til proteiner, som er designet for å bidra til utførelsen av vitale funksjoner i en levende organisme. Den komplekse konformasjonen av organiske molekyler gjør det først og fremst mulig å påvirke arbeidet til mange metabolske prosesser (enzymer).
Biologisk viktige proteiner er hemoglobin, klorofyll og hemocyanin. Porfyrinringen er grunnlaget for disse molekylene, i midten av disse er et metallion.
Hemoglobin
Den kvaternære strukturen til hemoglobinproteinmolekylet består av 4 kuler forbundet med intermolekylære bindinger. I midten er en porfin med et jernholdig ion. Proteinet transporteres i cytoplasmaet til erytrocyttene, hvor de opptar omtrent 80 % av det totale volumet av cytoplasmaet.
Grunnlaget for molekylet er hem, som har en mer uorganisk natur og er farget rødt. Det er også det primære nedbrytningsproduktet av hemoglobin i leveren.
Vi vet alle at hemoglobin utfører en viktig transportfunksjon - overføring av oksygen og karbondioksid gjennom hele menneskekroppen. Den komplekse konformasjonen av proteinmolekylet danner spesielle aktive sentre, som er i stand til å binde de tilsvarende gassene til hemoglobin.
Når et protein-gass-kompleks dannes, dannes såk alt oksyhemoglobin og karbohemoglobin. Det er imidlertid en tilen rekke slike assosiasjoner, som er ganske stabile: karboksyhemoglobin. Det er et kompleks av protein og karbonmonoksid, hvis stabilitet forklarer kvelningsangrepene med overdreven toksisitet.
Klorofyll
En annen representant for proteiner med en kvaternær struktur, hvis domenebindinger allerede er støttet av et magnesiumion. Hovedfunksjonen til hele molekylet er deltakelse i fotosynteseprosessene i planter.
Det finnes forskjellige typer klorofyll, som skiller seg fra hverandre i radikalene i porfyrinringen. Hver av disse variantene er merket med en egen bokstav i det latinske alfabetet. For eksempel er landplanter karakterisert ved tilstedeværelsen av klorofyll a eller klorofyll b, mens alger også inneholder andre typer av dette proteinet.
Hemocyanin
Dette molekylet er en analog av hemoglobin i mange laverestående dyr (leddyr, bløtdyr, etc.). Hovedforskjellen i strukturen til et protein med en kvartær molekylær struktur er tilstedeværelsen av et sinkion i stedet for et jernion. Hemocyanin har en blåaktig farge.
Noen ganger lurer folk på hva som ville skje hvis vi erstattet humant hemoglobin med hemocyanin. I dette tilfellet er det vanlige innholdet av stoffer i blodet, og spesielt aminosyrer, forstyrret. Hemocyanin er også ustabilt for å danne et kompleks med karbondioksid, så "blått blod" vil ha en tendens til å danne blodpropper.
