Artikkelen vår vil være viet studiet av egenskapene til stoffer som er grunnlaget for fenomenet liv på jorden. Proteinmolekyler er tilstede i ikke-cellulære former - virus, er en del av cytoplasma og organeller av prokaryote og kjerneceller. Sammen med nukleinsyrer danner de arvestoffet - kromatin og danner hovedkomponentene i kjernen - kromosomer. Signalering, bygning, katalytisk, beskyttende, energi - dette er en liste over biologiske funksjoner som proteiner utfører. De fysisk-kjemiske egenskapene til proteiner er deres evne til å oppløse, utfelle og s alte ut. I tillegg er de i stand til å denaturere og er, av sin kjemiske natur, amfotere forbindelser. La oss utforske disse egenskapene til proteiner videre.
Typer proteinmonomerer
20 typer α-aminosyrer er de strukturelle enhetene til protein. I tillegg til hydrokarbonradikalet inneholder de NH2- aminogruppe og COOH-karboksylgruppe. Funksjonelle grupper bestemmer de sure og grunnleggende egenskapene til proteinmonomerer. Derfor, i organisk kjemi, kalles forbindelser av denne klassen amfotere stoffer. Hydrogenioner av karboksylgruppen inne i molekylet kan sp altes av og bindes til aminogrupper. Resultatet er et indre s alt. Hvis flere karboksylgrupper er tilstede i molekylet, vil forbindelsen være sur, slik som glutaminsyre eller asparaginsyre. Hvis aminogrupper dominerer, er aminosyrer basiske (histidin, lysin, arginin). Med like mange funksjonelle grupper har peptidløsningen en nøytral reaksjon. Det er fastslått at tilstedeværelsen av alle tre typer aminosyrer påvirker hvilke egenskaper proteiner vil ha. De fysisk-kjemiske egenskapene til proteiner: løselighet, pH, makromolekylladning, bestemmes av forholdet mellom sure og basiske aminosyrer.
Hvilke faktorer påvirker løseligheten til peptider
La oss finne ut alle de nødvendige kriteriene som prosessene for hydratisering eller solvatisering av proteinmakromolekyler avhenger av. Disse er: romlig konfigurasjon og molekylvekt, bestemt av antall aminosyrerester. Det tar også hensyn til forholdet mellom polare og ikke-polare deler - radikaler lokalisert på overflaten av proteinet i tertiærstrukturen og den totale ladningen til polypeptidmakromolekylet. Alle de ovennevnte egenskapene påvirker direkte løseligheten til proteinet. La oss se nærmere på dem.
Klobuler og deres evne til å hydrere
Hvis den ytre strukturen til peptidet har en sfærisk form, er det vanlig å snakke om dets kulestruktur. Det stabiliseres av hydrogen og hydrofobe bindinger, så vel som av kreftene til elektrostatisk tiltrekning av motsatt ladede deler av makromolekylet. For eksempel består hemoglobin, som frakter oksygenmolekyler gjennom blodet, i sin kvartære form av fire fragmenter av myoglobin, forent av hem. Blodproteiner som albuminer, α- og ϒ-globuliner interagerer lett med blodplasmastoffer. Insulin er et annet kuleformet peptid som regulerer blodsukkernivået hos pattedyr og mennesker. De hydrofobe delene av slike peptidkomplekser er lokalisert i midten av den kompakte strukturen, mens de hydrofile delene er lokalisert på overflaten. Dette gir dem bevaring av naturlige egenskaper i kroppens flytende medium og kombinerer dem til en gruppe vannløselige proteiner. Unntaket er kuleformede proteiner som danner mosaikkstrukturen til membranene til menneske- og dyreceller. De er assosiert med glykolipider og er uløselige i den intercellulære væsken, noe som sikrer deres barriererolle i cellen.
Fibrillære peptider
Kollagen og elastin, som er en del av dermis og bestemmer dens fasthet og elastisitet, har en filamentøs struktur. De er i stand til å strekke seg, endre sin romlige konfigurasjon. Fibroin er et naturlig silkeprotein produsert av silkeormlarver. Den inneholder korte strukturelle fibre, bestående av aminosyrer med liten masse og molekylær lengde. Disse er først og fremst serin, alanin og glycin. Hanspolypeptidkjeder er orientert i rommet i vertikale og horisontale retninger. Stoffet tilhører de strukturelle polypeptidene og har en lagdelt form. I motsetning til kulepolypeptider er løseligheten til et protein som består av fibriller svært lav, siden de hydrofobe radikalene i aminosyrene ligger på overflaten av makromolekylet og frastøter polare løsningsmiddelpartikler.
Keratiner og trekk ved strukturen
Tatt i betraktning gruppen av strukturelle proteiner av fibrillær form, som fibroin og kollagen, er det nødvendig å dvele ved enda en gruppe peptider som er vidt distribuert i naturen - keratiner. De tjener som grunnlag for slike deler av menneske- og dyrekroppen som hår, negler, fjær, ull, hover og klør. Hva er keratin med tanke på dens biokjemiske struktur? Det er fastslått at det finnes to typer peptider. Den første har form av en spiral sekundær struktur (α-keratin) og er grunnlaget for håret. Den andre er representert av mer stive lagdelte fibriller - dette er β-keratin. Det kan finnes i de harde delene av kroppen til dyr: hover, fuglenebb, skjell fra krypdyr, klør av rovpattedyr og fugler. Hva er keratin, basert på det faktum at dets aminosyrer, som valin, fenylalanin, isoleucin, inneholder et stort antall hydrofobe radikaler? Det er et protein som er uløselig i vann og andre polare løsningsmidler som utfører beskyttende og strukturelle funksjoner.
Effekten av pH i mediet på ladningen til proteinpolymeren
Tidligere nevnte vi at de funksjonelle gruppene av proteinmonomerer - aminosyrer, bestemme deres egenskaper. Vi legger nå til at ladningen til polymeren også avhenger av dem. Ioniske radikaler - karboksylgrupper av glutaminsyre og asparaginsyre og aminogrupper av arginin og histidin - påvirker den totale ladningen til polymeren. De oppfører seg også annerledes i sure, nøytrale eller alkaliske løsninger. Løseligheten til proteinet avhenger også av disse faktorene. Så ved pH <7 inneholder løsningen en overskytende konsentrasjon av hydrogenprotoner, som hemmer nedbrytningen av karboksyl, så den totale positive ladningen på proteinmolekylet øker.
Akkumuleringen av kationer i proteinet øker også i tilfelle av et nøytr alt løsningsmedium og med et overskudd av arginin, histidin og lysinmonomerer. I et alkalisk miljø øker den negative ladningen til polypeptidmolekylet, siden overskuddet av hydrogenioner brukes på dannelsen av vannmolekyler ved å binde hydroksylgrupper.
Faktorer som bestemmer løseligheten til proteiner
La oss forestille oss en situasjon der antallet positive og negative ladninger på en proteinhelix er det samme. Mediets pH kalles i dette tilfellet det isoelektriske punktet. Den totale ladningen til selve peptidmakromolekylet blir null, og dets løselighet i vann eller annet polart løsningsmiddel vil være minimal. Bestemmelsene i teorien om elektrolytisk dissosiasjon sier at løseligheten til et stoff i et polart løsningsmiddel bestående av dipoler vil være jo høyere, jo mer polariserte partiklene til den oppløste forbindelsen er. De forklarer også faktorene som bestemmer løselighetenproteiner: deres isoelektriske punkt og avhengigheten av hydratisering eller solvasjon av peptidet på den totale ladningen til makromolekylet. De fleste polymerer av denne klassen inneholder et overskudd av -COO- grupper og har lett sure egenskaper. Et unntak vil være de tidligere nevnte membranproteinene og peptidene som er en del av arvestoffets kjernestoff - kromatin. Sistnevnte kalles histoner og har utt alte grunnleggende egenskaper på grunn av tilstedeværelsen av et stort antall aminogrupper i polymerkjeden.
Atferden til proteiner i et elektrisk felt
For praktiske formål blir det ofte nødvendig å separere for eksempel blodproteiner i fraksjoner eller individuelle makromolekyler. For å gjøre dette kan du bruke evnen til ladede polymermolekyler til å bevege seg med en viss hastighet til elektrodene i et elektrisk felt. En løsning som inneholder peptider med forskjellig masse og ladning, plasseres på en bærer: papir eller en spesiell gel. Ved å føre elektriske impulser, for eksempel gjennom en del av blodplasma, oppnås opptil 18 fraksjoner av individuelle proteiner. Blant dem: alle typer globuliner, så vel som proteinalbumin, som ikke bare er den viktigste komponenten (det utgjør opptil 60% av massen av blodplasmapeptider), men spiller også en sentral rolle i osmoseprosessene og blodsirkulasjon.
Hvordan s altkonsentrasjon påvirker proteinløselighet
Peptidens evne til å danne ikke bare geler, skum og emulsjoner, men også løsninger er en viktig egenskap som gjenspeiler deres fysisk-kjemiske egenskaper. For eksempel tidligere studertalbuminer som finnes i endospermen til kornfrø, melk og blodserum danner raskt vandige løsninger med en konsentrasjon av nøytrale s alter, som natriumklorid, i området fra 3 til 10 prosent. Ved å bruke eksemplet med de samme albuminene kan man finne ut proteinløselighetens avhengighet av s altkonsentrasjon. De løser seg godt i en umettet løsning av ammoniumsulfat, og i en overmettet løsning feller de ut reversibelt og, med en ytterligere reduksjon i s altkonsentrasjonen ved å tilsette en porsjon vann, gjenoppretter de hydreringsskallet.
S alter ut
De ovenfor beskrevne kjemiske reaksjonene av peptider med løsninger av s alter dannet av sterke syrer og alkalier kalles uts alting. Den er basert på mekanismen for interaksjon av ladede funksjonelle grupper av proteinet med s altioner - metallkationer og anioner av syrerester. Det ender med tap av ladning på peptidmolekylet, en reduksjon i vannskallet og adhesjon av proteinpartikler. Som et resultat faller de ut, noe vi vil diskutere senere.
Nedbør og denaturering
Aceton og etylalkohol ødelegger vannskallet som omgir proteinet i tertiærstrukturen. Dette er imidlertid ikke ledsaget av nøytralisering av den totale ladningen på den. Denne prosessen kalles utfelling, proteinets løselighet reduseres kraftig, men ender ikke med denaturering.
Peptidmolekyler i sin opprinnelige tilstand er svært følsomme for mange miljøparametere, f.eks.temperatur og konsentrasjon av kjemiske forbindelser: s alter, syrer eller alkalier. Styrking av virkningen av begge disse faktorene ved det isoelektriske punktet fører til fullstendig ødeleggelse av de stabiliserende intramolekylære (disulfidbroer, peptidbindinger), kovalente og hydrogenbindinger i polypeptidet. Spesielt raskt under slike forhold denaturerer globulære peptider, mens de fullstendig mister sine fysisk-kjemiske og biologiske egenskaper.
