En av definisjonene på liv er som følger: "Livet er en måte å eksistere på for proteinlegemer." På vår planet, uten unntak, inneholder alle organismer slike organiske stoffer som proteiner. Denne artikkelen vil beskrive enkle og komplekse proteiner, identifisere forskjeller i molekylær struktur, og også vurdere deres funksjoner i cellen.
Hva er proteiner
Fra et biokjemisynspunkt er dette høymolekylære organiske polymerer, hvis monomerer er 20 typer forskjellige aminosyrer. De er forbundet med kovalente kjemiske bindinger, ellers k alt peptidbindinger. Siden proteinmonomerer er amfotere forbindelser, inneholder de både en aminogruppe og en karboksylfunksjonell gruppe. En CO-NH kjemisk binding oppstår mellom dem.
Hvis et polypeptid består av aminosyrerester, danner det et enkelt protein. Polymermolekyler som i tillegg inneholder metallioner, vitaminer, nukleotider, karbohydrater er komplekse proteiner. Neste vivurdere den romlige strukturen til polypeptider.
Organisasjonsnivåer for proteinmolekyler
De kommer i fire forskjellige konfigurasjoner. Den første strukturen er lineær, den er den enkleste og har form av en polypeptidkjede; under spiraliseringen dannes ytterligere hydrogenbindinger. De stabiliserer helixen, som kalles sekundærstrukturen. Det tertiære organisasjonsnivået har enkle og komplekse proteiner, de fleste plante- og dyreceller. Den siste konfigurasjonen, den kvaternære, oppstår fra samspillet mellom flere molekyler av den native strukturen, forent av koenzymer, dette er strukturen til komplekse proteiner som utfører ulike funksjoner i kroppen.
Mangfold av enkle proteiner
Denne gruppen av polypeptider er ikke mange. Molekylene deres består kun av aminosyrerester. Proteiner inkluderer for eksempel histoner og globuliner. De første presenteres i strukturen til kjernen og er kombinert med DNA-molekyler. Den andre gruppen - globuliner - regnes som hovedkomponentene i blodplasma. Et protein som gammaglobulin utfører funksjonene som immunbeskyttelse og er et antistoff. Disse forbindelsene kan danne komplekser som inkluderer komplekse karbohydrater og proteiner. Fibrillære enkle proteiner som kollagen og elastin er en del av bindevev, brusk, sener og hud. Hovedfunksjonene deres er konstruksjon og støtte.
Protein tubulin er en del av mikrotubuli, som er komponenter av flimmerhår og flageller av slike encellede organismer som ciliater, euglena, parasittiske flagellater. Det samme proteinet finnes i flercellede organismer (sædflagella, eggflimmerhår, ciliert epitel i tynntarmen).
Albuminprotein utfører en lagringsfunksjon (for eksempel eggehvite). I endosperm av frø av kornplanter - rug, ris, hvete - akkumuleres proteinmolekyler. De kalles cellulære inneslutninger. Disse stoffene brukes av frøkimen i begynnelsen av utviklingen. I tillegg er det høye proteininnholdet i hvetekorn en svært viktig indikator på melkvalitet. Brød bakt av mel rikt på gluten har høy smak og er sunnere. Gluten finnes i de såk alte durumhvetesortene. Blodplasmaet til dyphavsfisk inneholder proteiner som hindrer dem i å dø av kulde. De har frostvæskeegenskaper, og forhindrer kroppens død ved lave vanntemperaturer. På den annen side inneholder celleveggen til termofile bakterier som lever i geotermiske kilder proteiner som kan beholde sin naturlige konfigurasjon (tertiær eller kvartær struktur) og ikke denaturere i temperaturområdet fra +50 til + 90 °С.
Proteids
Dette er komplekse proteiner, som er preget av stort mangfold på grunn av de ulike funksjonene de utfører. Som nevnt tidligere inneholder denne gruppen av polypeptider, i tillegg til proteindelen, en protesegruppe. Under påvirkning av ulike faktorer, som høy temperatur, s alter av tungmetaller, konsentrerte alkalier og syrer, kan komplekse proteiner endre deresromlig form, forenkle det. Dette fenomenet kalles denaturering. Strukturen til komplekse proteiner brytes, hydrogenbindinger brytes, og molekyler mister sine egenskaper og funksjoner. Som regel er denaturering irreversibel. Men for noen polypeptider som utfører katalytiske, motoriske og signalfunksjoner, er renaturering mulig – gjenoppretting av proteinets naturlige struktur.
Hvis virkningen av den destabiliserende faktoren skjer over lang tid, blir proteinmolekylet fullstendig ødelagt. Dette fører til sp altning av peptidbindingene til primærstrukturen. Det er ikke lenger mulig å gjenopprette proteinet og dets funksjoner. Dette fenomenet kalles ødeleggelse. Et eksempel er koking av kyllingegg: flytende protein - albumin, som er i tertiærstrukturen, blir fullstendig ødelagt.
Proteinbiosyntese
Husk nok en gang at sammensetningen av polypeptidene til levende organismer inkluderer 20 aminosyrer, blant dem er det essensielle. Disse er lysin, metionin, fenylalanin osv. De kommer inn i blodet fra tynntarmen etter nedbrytningen av proteinprodukter i den. For å syntetisere ikke-essensielle aminosyrer (alanin, prolin, serin), bruker sopp og dyr nitrogenholdige forbindelser. Planter, som er autotrofer, danner uavhengig alle nødvendige sammensatte monomerer, som representerer komplekse proteiner. For å gjøre dette bruker de nitrater, ammoniakk eller fritt nitrogen i sine assimileringsreaksjoner. I mikroorganismer forsyner noen arter seg med et komplett sett med aminosyrer, mens i andre syntetiseres bare noen monomerer. Stadierproteinbiosyntese skjer i cellene til alle levende organismer. Transkripsjon skjer i kjernen, og translasjon skjer i cytoplasmaet til cellen.
Det første trinnet - syntesen av mRNA-forløperen skjer med deltakelse av enzymet RNA-polymerase. Den bryter hydrogenbindinger mellom DNA-tråder, og på en av dem setter den sammen et pre-mRNA-molekyl i henhold til komplementaritetsprinsippet. Den gjennomgår skjæring, det vil si at den modnes, og går deretter ut av kjernen inn i cytoplasmaet, og danner en matrise-ribonukleinsyre.
For gjennomføringen av det andre trinnet er det nødvendig å ha spesielle organeller - ribosomer, samt molekyler av informasjons- og transportribonukleinsyrer. En annen viktig betingelse er tilstedeværelsen av ATP-molekyler, siden plastiske utvekslingsreaksjoner, som inkluderer proteinbiosyntese, skjer med energiabsorpsjon.
Enzymer, deres struktur og funksjoner
Dette er en stor gruppe proteiner (ca. 2000) som fungerer som stoffer som påvirker hastigheten på biokjemiske reaksjoner i cellene. De kan være enkle (trepsin, pepsin) eller komplekse. Komplekse proteiner består av et koenzym og et apoenzym. Spesifisiteten til selve proteinet med hensyn til forbindelsene det virker på bestemmer koenzymet, og aktiviteten til proteinene observeres kun når proteinkomponenten er assosiert med apoenzymet. Den katalytiske aktiviteten til et enzym avhenger ikke av hele molekylet, men bare av det aktive stedet. Dens struktur tilsvarer den kjemiske strukturen til det katalyserte stoffet i henhold til prinsippet"nøkkellås", så virkningen av enzymer er strengt spesifikk. Funksjonene til komplekse proteiner er både deltakelse i metabolske prosesser og deres bruk som akseptorer.
Klasser av komplekse proteiner
De ble utviklet av biokjemikere basert på 3 kriterier: fysiske og kjemiske egenskaper, funksjonelle egenskaper og spesifikke strukturelle egenskaper ved proteiner. Den første gruppen inkluderer polypeptider som er forskjellige i elektrokjemiske egenskaper. De er delt inn i basiske, nøytrale og sure. I forhold til vann kan proteiner være hydrofile, amfifile og hydrofobe. Den andre gruppen inkluderer enzymer, som ble vurdert av oss tidligere. Den tredje gruppen inkluderer polypeptider som er forskjellige i den kjemiske sammensetningen av protesegrupper (disse er kromoproteiner, nukleoproteiner, metalloproteiner).
La oss vurdere egenskapene til komplekse proteiner mer detaljert. For eksempel inneholder et surt protein som er en del av ribosomer 120 aminosyrer og er universelt. Det finnes i proteinsyntetiserende organeller av både prokaryote og eukaryote celler. En annen representant for denne gruppen, S-100-proteinet, består av to kjeder forbundet med et kalsiumion. Det er en del av nevronene og neuroglia - støttevevet i nervesystemet. En felles egenskap for alle sure proteiner er et høyt innhold av dibasiske karboksylsyrer: glutaminsyre og asparaginsyre. Alkaliske proteiner inkluderer histoner - proteiner som er en del av nukleinsyrene til DNA og RNA. Et trekk ved deres kjemiske sammensetning er en stor mengde lysin og arginin. Histoner, sammen med kromatin i kjernen, danner kromosomer - de viktigste strukturene for cellearvelighet. Disse proteinene er involvert i prosessene med transkripsjon og translasjon. Amfifile proteiner er mye tilstede i cellemembraner, og danner et lipoprotein-dobbeltlag. Etter å ha studert gruppene av komplekse proteiner vurdert ovenfor, var vi overbevist om at deres fysisk-kjemiske egenskaper bestemmes av strukturen til proteinkomponenten og protesegruppene.
Noen komplekse cellemembranproteiner er i stand til å gjenkjenne og reagere på ulike kjemiske forbindelser, for eksempel antigener. Dette er en signalfunksjon til proteiner, den er veldig viktig for prosessene med selektiv absorpsjon av stoffer som kommer fra det ytre miljøet og for beskyttelsen av det.
Glykoproteiner og proteoglykaner
De er komplekse proteiner som skiller seg fra hverandre i den biokjemiske sammensetningen av protesegruppene. Hvis de kjemiske bindingene mellom proteinkomponenten og karbohydratdelen er kovalent-glykosid, kalles slike stoffer glykoproteiner. Deres apoenzym er representert av molekyler av mono- og oligosakkarider, eksempler på slike proteiner er protrombin, fibrinogen (proteiner involvert i blodkoagulering). Kortiko- og gonadotrope hormoner, interferoner, membranenzymer er også glykoproteiner. I proteoglykanmolekyler er proteindelen kun 5 %, resten faller på protesegruppen (heteropolysakkarid). Begge deler er forbundet med en glykosidbinding av OH-treonin- og arginingruppene og NH2-glutamin- og lysingruppene. Proteoglykanmolekyler spiller en svært viktig rolle i cellens vann-s altmetabolisme. Underpresenterer en tabell over komplekse proteiner studert av oss.
| Glykoproteiner | Proteoglykaner |
| Strukturelle komponenter i protesegrupper | |
| 1. Monosakkarider (glukose, galaktose, mannose) | 1. Hyaluronsyre |
| 2. Oligosakkarider (m altose, laktose, sukrose) | 2. Kondroitinsyre. |
| 3. Acetylerte aminoderivater av monosakkarider | 3. Heparin |
| 4. Deoksysakkarider | |
| 5. Nevramiske og sialinsyrer | |
metalloproteiner
Disse stoffene inneholder ioner av ett eller flere metaller i molekylene deres. Tenk på eksempler på komplekse proteiner som tilhører gruppen ovenfor. Dette er først og fremst enzymer som cytokromoksidase. Den er plassert på mitokondrienes cristae og aktiverer ATP-syntese. Ferrin og transferrin er proteiner som inneholder jernioner. Den første deponerer dem i celler, og den andre er et transportprotein i blodet. Et annet metalloprotein er alfa-amelase, det inneholder kalsiumioner, er en del av spytt og bukspyttkjerteljuice, og deltar i nedbrytningen av stivelse. Hemoglobin er både et metalloprotein og et kromoprotein. Det utfører funksjonene til et transportprotein, og bærer oksygen. Som et resultat dannes forbindelsen oksyhemoglobin. Når karbonmonoksid, ellers k alt karbonmonoksid, inhaleres, danner dets molekyler en meget stabil forbindelse med erytrocytthemoglobin. Det sprer seg raskt gjennom organer og vev, og forårsaker forgiftning.celler. Som et resultat, med langvarig innånding av karbonmonoksid, oppstår døden fra kvelning. Hemoglobin overfører også delvis karbondioksid dannet i prosessene med katabolisme. Med blodstrømmen kommer karbondioksid inn i lungene og nyrene, og fra dem - inn i det ytre miljøet. Hos noen krepsdyr og bløtdyr er hemocyanin det oksygenbærende proteinet. I stedet for jern inneholder det kobberioner, så blodet til dyr er ikke rødt, men blått.
Klorofylfunksjoner
Som vi nevnte tidligere, kan komplekse proteiner danne komplekser med pigmenter - fargede organiske stoffer. Fargen deres avhenger av kromoformgrupper som selektivt absorberer visse spektre av sollys. I planteceller er det grønne plastider - kloroplaster som inneholder pigmentet klorofyll. Den består av magnesiumatomer og den flerverdige alkoholen fytol. De er assosiert med proteinmolekyler, og selve kloroplastene inneholder thylakoider (plater), eller membraner koblet i hauger - grana. De inneholder fotosyntetiske pigmenter - klorofyller - og ytterligere karotenoider. Her er alle enzymene som brukes i fotosyntetiske reaksjoner. Dermed utfører kromoproteiner, som inkluderer klorofyll, de viktigste funksjonene i metabolismen, nemlig i reaksjonene assimilering og dissimilering.
Virale proteiner
De holdes av representanter for ikke-cellulære livsformer som er en del av Vira-riket. Virus har ikke sitt eget proteinsynteseapparat. Nukleinsyrer, DNA eller RNA, kan forårsake synteseegne partikler av cellen selv infisert med viruset. Enkle virus består kun av proteinmolekyler kompakt satt sammen til spiralformede eller polyedriske strukturer, slik som tobakksmosaikkviruset. Komplekse virus har en ekstra membran som utgjør en del av plasmamembranen til vertscellen. Det kan inkludere glykoproteiner (hepatitt B-virus, koppevirus). Hovedfunksjonen til glykoproteiner er gjenkjennelsen av spesifikke reseptorer på vertscellemembranen. Ytterligere virale konvolutter inkluderer også enzymproteiner som sikrer DNA-replikasjon eller RNA-transkripsjon. Basert på det foregående kan følgende konklusjon trekkes: kappeproteinene til virale partikler har en spesifikk struktur som avhenger av membranproteinene til vertscellen.
I denne artikkelen har vi karakterisert komplekse proteiner, studert deres struktur og funksjoner i cellene til ulike levende organismer.
