Et komplekst protein inneholder i tillegg til selve proteinkomponenten en ekstra gruppe av en annen karakter (protese). Karbohydrater, lipider, metaller, fosforsyrerester, nukleinsyrer fungerer som denne komponenten. Denne artikkelen vil fortelle deg hvordan enkle proteiner skiller seg fra komplekse, hvilke typer disse stoffene er delt inn i, og hva er deres egenskaper. Hovedforskjellen mellom de betraktede stoffene er deres sammensetning.
komplekse proteiner: definisjon
Dette er to-komponent stoffer, som inkluderer et enkelt protein (peptidkjeder) og et ikke-protein stoff (protesegruppe). I prosessen med deres hydrolyse dannes aminosyrer, en ikke-proteindel og forfallsprodukter. Hvordan skiller enkle proteiner seg fra komplekse? Førstnevnte består bare av aminosyrer.
Klassifisering og karakterisering av komplekse proteiner
Disse stoffene er delt inn i typer avhengig av type tilleggsgruppe. For komplisertproteiner inkluderer:
- Glykoproteiner er proteiner hvis molekyler inneholder en karbohydratrest. Blant dem skilles det ut proteoglykaner (komponenter av det intercellulære rommet), som inkluderer mukopolysakkarider i deres struktur. Glykoproteiner inkluderer immunglobuliner.
- Lipoproteiner inkluderer en lipidkomponent. Disse inkluderer apolipoproteiner, som utfører funksjonen til å gi lipidtransport.
- Metalloproteiner inneholder metallioner (kobber, mangan, jern, etc.) bundet gjennom en donor-akseptor-interaksjon. Denne gruppen inkluderer ikke hemeproteiner, som inkluderer forbindelser av profyrinringen med jern og forbindelser som ligner dem i struktur (spesielt klorofyll).
- Nukleoproteiner er proteiner som har ikke-kovalente bindinger med nukleinsyrer (DNA, RNA). Disse inkluderer kromatin, en komponent av kromosomer.
- 5. Fosfoproteiner, som inkluderer kasein (et kompleks ostemasseprotein), inkluderer kovalent koblede fosforsyrerester.
Kromoproteiner forenes av fargen på protesekomponenten. Denne klassen inkluderer hemproteiner, klorofyller og flavoproteiner
Funksjoner av glykoproteiner og proteoglykaner
Disse proteinene er komplekse stoffer. Proteoglykaner inneholder en stor andel karbohydrater (80-85%), i konvensjonelle glykoproteiner er innholdet 15-20%. Uronsyrer er bare tilstede i proteoglykanmolekylet; karbohydratene deres er preget av en regelmessig struktur med repeterende enheter. Hva er strukturen og funksjonen til komplekse glykoproteinproteiner? Karbohydratkjedene deres inkluderer bare 15 ledd og er uregelmessige.struktur. I strukturen til glykoproteiner utføres koblingen av et karbohydrat med en proteinkomponent vanligvis gjennom aminosyrerester som serin eller aspargin.
Funksjoner av glykoproteiner:
- De er en del av bakteriecelleveggen, bindeben og bruskvev, omgir kollagen og elastinfibre.
- Spill en beskyttende rolle. For eksempel har antistoffer, interferoner, blodkoagulasjonsfaktorer (protrombin, fibrinogen) denne strukturen.
- Er reseptorer som interagerer med en effektor - et lite ikke-proteinmolekyl. Sistnevnte, som slutter seg til proteinet, fører til en endring i konformasjonen, som fører til en viss intracellulær respons.
- Utføre hormonfunksjon. Glykoproteinene inkluderer gonadotrope, adrenokortikotrope og thyreoideastimulerende hormoner.
- Transporterer stoffer i blodet og ioner gjennom cellemembranen (transferrin, transkortin, albumin, Na+, K+ -ATPase).
Glykoproteinenzymer inkluderer kolinesterase og nuklease.
Mer om proteoglykaner
Vanligvis inkluderer det komplekse proteinet proteoglykan i sin struktur store karbohydratkjeder med gjentatte disakkaridrester, bestående av en slags uronsyre og et aminosukker. Oligo- eller polysakkaridkjeder kalles glykaner. Førstnevnte inneholder vanligvis 2-10 monomere enheter.
Avhengig av strukturen til karbohydratkjedene skilles forskjellige typer av dem, for eksempel sureheteropolysakkarider med et stort antall sure grupper eller glykosaminoglykaner, inkludert aminogrupper. Sistnevnte inkluderer:
- Hyaluronsyre, som brukes aktivt i kosmetikk.
- Heparin, som forhindrer blodpropp.
- Keratansulfater er komponenter av brusk og hornhinne.
- Kondroitinsulfater er en del av brusk og leddvæske.
Disse polymerene er komponenter av proteoglykaner som fyller det intercellulære rommet, holder på vann, smører de bevegelige delene av leddene og er deres strukturelle komponenter. Hydrofilisiteten (god løselighet i vann) til proteoglykaner gjør at de kan skape en barriere for store molekyler og mikroorganismer i det intercellulære rommet. Med deres hjelp opprettes en gelélignende matrise, der fibre av andre viktige proteiner, som kollagen, er nedsenket. Dens tråder i proteoglykanmediet har en treform.
Funksjoner og typer lipoproteiner
Det komplekse proteinet lipoprotein har en veldefinert dobbel hydrofil og hydrofob natur. Kjernen i molekylet (hydrofob del) er dannet av ikke-polare kolesterolestere og triacylglyserider.
Utenfor i den hydrofile sonen ligger proteindelen, fosfolipider, kolesterol. Det finnes flere typer lipoproteinproteiner avhengig av deres struktur.
Hovedklasser av lipoproteiner:
- Høydensitetskompleksprotein (HDL, α-lipoproteiner). Flytter kolesterol til leveren og perifert vev.
- Lav tetthet (LDL, β-lipoproteiner). Unntattkolesterol transporteres av triacylglyserider og fosfolipider.
- Svært lav tetthet (VLDL, pre-β-lipoproteiner). Utfør en funksjon som ligner på LDL.
- Kylomikroner (XM). Transportere fettsyrer og kolesterol fra tarmen etter matinntak.
En slik vaskulær patologi som åreforkalkning oppstår som følge av feil forhold mellom ulike typer lipoproteiner i blodet. I henhold til egenskapene til sammensetningen kan flere trender i strukturen til fosfolipider (fra HDL til chylomikroner) identifiseres: en reduksjon i andelen protein (fra 80 til 10%) og fosfolipider, en økning i prosentandelen triacylglyserider (fra 20 til 90 %).
Det er mange viktige enzymer blant metalloproteiner
Metalloprotein kan inneholde ioner av flere metaller. Deres tilstedeværelse påvirker orienteringen av substratet i det aktive (katalytiske) stedet til enzymet. Metallioner er lokalisert i det aktive stedet og spiller en viktig rolle i den katalytiske reaksjonen. Ofte fungerer ionet som en elektronakseptor.
Eksempler på metaller i strukturen til enzymatiske metalloproteiner:
- Kobber er inkludert i sammensetningen av cytokromoksidase, som sammen med hem inneholder et ion av dette metallet. Enzymet er involvert i dannelsen av ATP under operasjonen av respirasjonskjeden.
- Jern inneholder enzymer som ferritin, som utfører funksjonen av avsetning av jern i cellen; transferrin - en bærer av jern i blodet; katalase er ansvarlig for hydrogenperoksidnøytraliseringsreaksjonen.
- Sink er et metall som er karakteristisk foralkoholdehydrogenase involvert i oksidasjon av etyl og lignende alkoholer; laktatdehydrogenase - et enzym i metabolismen av melkesyre; karbonsyreanhydrase som katalyserer dannelsen av karbonsyre fra CO2 og H2O; alkalisk fosfatase, som utfører hydrolytisk sp altning av fosforsyreestere med forskjellige forbindelser; α2-makroglobulin er et anti-protease blodprotein.
- Selen er en del av tyroperoksidase, som er involvert i dannelsen av skjoldbruskhormoner; glutationperoksidase, som utfører en antioksidantfunksjon.
- Kalsium er karakteristisk for strukturen til α-amylase, et enzym for hydrolytisk nedbrytning av stivelse.
fosfoproteiner
Hva er inkludert i de komplekse proteinene til fosfoproteiner? Denne kategorien er preget av tilstedeværelsen av en fosfatgruppe, som er assosiert med proteindelen gjennom aminosyrer med hydroksyl (tyrosin, serin eller treonin). Hva er funksjonen til fosforsyre i proteinstrukturen? Det endrer strukturen til molekylet, gir det en ladning, øker løseligheten, påvirker proteinets egenskaper. Eksempler på fosfoproteiner er melkekasein og eggalbumin, men enzymer er for det meste i denne kategorien av komplekse proteiner.
Fosfatgruppen spiller en viktig funksjonell rolle, siden mange proteiner ikke er permanent bundet til den. Fosforylerings- og defosforyleringsprosesser foregår hele tiden i cellen. Som et resultat utføres reguleringen av arbeidet med proteiner. For eksempel, hvis histoner er proteiner koblet til nukleinsyrer, passerer deinn i en fosforylert tilstand, så øker aktiviteten til genomet (arvestoffet). Aktiviteten til slike enzymer som glykogensyntase og glykogenfosforylase avhenger av fosforylering.
Nukleoproteiner
Nukleoproteiner er proteiner knyttet til nukleinsyrer. De er en integrert del av lagring og regulering av genetisk materiale, arbeidet til ribosomer som utfører funksjonen til proteinsyntese. De enkleste livsformene til virus kan kalles ribo- og deoksyribonukleoproteiner, da de er sammensatt av genetisk materiale og proteiner.
Hvordan samhandler deoksyribonukleinsyre (DNA) og histoner? I kromatin skilles 2 typer proteiner assosiert med DNA (histon og ikke-histon). Førstnevnte er involvert i den innledende fasen av DNA-komprimering. Et nukleinsyremolekyl vikler seg rundt proteiner for å danne nukleosomer. Den resulterende tråden ligner på perler, de danner en supercoiled struktur (kromatin fibril) og en supercoil (interfase chromonema). På grunn av virkningen av histonproteiner og proteiner av høyere nivåer, er den utstyrt med en reduksjon i dimensjonen til DNA tusenvis av ganger. Det er nok å sammenligne størrelsen på kromosomene og lengden på nukleinsyren for å vurdere viktigheten av proteiner (henholdsvis 6-9 cm og 10-6 µm).
Hva er kromoproteiner
Kromoproteiner inneholder svært forskjellige grupper som bare har én ting til felles - tilstedeværelsen av farge i protesekomponenten. Komplekse proteiner av denne kategorien er delt inn i: hemoproteiner (inneholder hem i strukturen), retinale proteiner (vitamin A), flavoproteiner (vitamin B2),kobamidproteiner (vitamin B12).
Hemoproteiner klassifiseres i henhold til deres funksjoner i ikke-enzymatiske (hemoglobin- og myoglobinprotein) og enzymer (cytokromer, katalase, peroksidase).
Flavoproteiner inneholder som en protesekomponent derivater av vitamin B2 flavinmononukleotid (FMN) eller flavinadenindinukleotid (FAD). Disse enzymene er også involvert i redokstransformasjoner. Disse inkluderer oksidoreduktaser.
Hva er cytokromer?
Som beskrevet ovenfor, er hem sammensatt av porfyrin. Strukturen inkluderer 4 pyrrolringer og jernholdig jern. En spesiell gruppe heme-enzymer - cytokromer, forskjellig i sammensetningen av aminosyrer og antall peptidkjeder, er spesialisert på å utføre redoksreaksjoner, som sikrer overføring av elektroner i respirasjonskjeden. Disse enzymene er involvert i mikrosomal oksidasjon - de første reaksjonene av biotransformasjon av fremmedfedtende stoffer, som fører til deres nøytralisering, og utveksling av mange eksogene og eksogene stoffer, for eksempel steroider, mettede fettsyrer.
Protesegruppens innflytelse
Protesegruppen, som er en del av komplekse proteiner, påvirker dens egenskaper: endrer ladning, løselighet, termoplastisitet. For eksempel har fosforsyrerester eller monosakkarider en slik effekt. Karbohydratdelen inkludert i sammensetningen av et komplekst protein beskytter det mot proteolyse (ødeleggelse som et resultat av hydrolyseprosessen), påvirker penetrasjonen av molekyler gjennom cellenmembran, deres sekresjon og sortering. Lipidfragmentet tillater dannelse av proteinkanaler for transport av dårlig vannløselige (hydrofobe) forbindelser.
Strukturen og funksjonene til komplekse proteiner er helt avhengig av protesegruppen. For eksempel binder jernholdig hem i hemoglobin oksygen og karbondioksid. På grunn av nukleoproteinene som dannes som følge av interaksjonen av histoner, protaminer med DNA eller RNA, beskyttes arvestoffet, lagres kompakt, og RNA bindes under proteinsyntesen. Nukleoproteiner er stabile komplekser av proteiner og nukleinsyrer.
Konklusjon
Dermed utfører komplekse proteiner et bredt spekter av funksjoner i kroppen. Derfor er inntaket av makro- og mikronæringsstoffer så viktig for å opprettholde helsen. Metaller er en del av mange enzymer. Når du kjenner til biokjemien, egenskapene til helsen din og den økologiske tilstanden til bostedet, kan du justere ditt eget kosthold. For eksempel, tildel territorier som er preget av et underskudd av et hvilket som helst element. Den ekstra introduksjonen i kostholdet i form av kosttilskudd lar deg gjøre opp for mangelen.
