Proteiner er organiske stoffer. Disse makromolekylære forbindelsene er preget av en viss sammensetning og brytes ned til aminosyrer ved hydrolyse. Proteinmolekyler kommer i en lang rekke former, hvorav mange består av flere polypeptidkjeder. Informasjon om strukturen til et protein er kodet i DNA, og prosessen med proteinsyntese kalles translasjon.
Kjemisk sammensetning av proteiner
Gjennomsnittlig protein inneholder:
- 52 % karbon;
- 7 % hydrogen;
- 12 % nitrogen;
- 21 % oksygen;
- 3 % svovel.
Proteinmolekyler er polymerer. For å forstå strukturen deres er det nødvendig å vite hva deres monomerer, aminosyrer, er.
Aminosyrer
De er vanligvis delt inn i to kategorier: stadig forekommende og av og til forekommende. Førstnevnte inkluderer 18 proteinmonomerer og 2 flere amider: asparaginsyre og glutaminsyre. Noen ganger er det bare tre syrer.
Disse syrene kan klassifiseres på mange måter: etter arten av sidekjedene eller ladningen til deres radikaler, kan de også deles på antall CN- og COOH-grupper.
Protein primærstruktur
Rekkefølgen av aminosyrer i en proteinkjede avgjørdets påfølgende nivåer av organisasjon, egenskaper og funksjoner. Hovedtypen binding mellom monomerer er peptid. Det dannes ved å sp alte hydrogen fra en aminosyre og en OH-gruppe fra en annen.
Det første organiseringsnivået til et proteinmolekyl er sekvensen av aminosyrer i det, ganske enkelt en kjede som bestemmer strukturen til proteinmolekyler. Den består av et "skjelett" som har en vanlig struktur. Dette er en repeterende sekvens -NH-CH-CO-. Separate sidekjeder er representert av aminosyreradikaler (R), deres egenskaper bestemmer sammensetningen av strukturen til proteiner.
Selv om strukturen til proteinmolekyler er den samme, kan de bare avvike i egenskaper fra det faktum at deres monomerer har en annen sekvens i kjeden. Arrangementet av aminosyrer i et protein bestemmes av gener og dikterer visse biologiske funksjoner til proteinet. Sekvensen av monomerer i molekyler som er ansvarlige for samme funksjon er ofte nær i forskjellige arter. Slike molekyler - de samme eller like i organisering og utfører de samme funksjonene i forskjellige typer organismer - er homologe proteiner. Strukturen, egenskapene og funksjonene til fremtidige molekyler er fastsatt allerede på stadiet av syntese av aminosyrekjeden.
Noen vanlige funksjoner
Strukturen til proteiner har blitt studert i lang tid, og analysen av deres primære struktur tillot oss å gjøre noen generaliseringer. De fleste proteiner er preget av tilstedeværelsen av alle de tjue aminosyrene, hvorav det er spesielt mange glycin, alanin, asparaginsyre, glutamin og lite tryptofan, arginin, metionin,histidin. De eneste unntakene er visse grupper av proteiner, for eksempel histoner. De trengs for DNA-pakking og inneholder mye histidin.
Andre generalisering: i globulære proteiner er det ingen generelle mønstre i vekslingen av aminosyrer. Men selv polypeptider som er fjerne i biologisk aktivitet har små identiske fragmenter av molekyler.
Sekundær struktur
Det andre organiseringsnivået til polypeptidkjeden er dens romlige arrangement, som støttes av hydrogenbindinger. Tildel α-helix og β-fold. En del av kjeden har ikke en ordnet struktur, slike soner kalles amorfe.
Alfa-helixen til alle naturlige proteiner er høyrehendt. Sideradikaler av aminosyrer i helixen vender alltid utover og er plassert på motsatte sider av dens akse. Hvis de er ikke-polare, er de gruppert på den ene siden av spiralen, noe som resulterer i buer som skaper forhold for konvergens av forskjellige spiralseksjoner.
Betafolder - svært langstrakte spiraler - har en tendens til å være plassert side ved side i proteinmolekylet og danner parallelle og ikke-parallelle β-foldede lag.
Tertiær proteinstruktur
Det tredje organiseringsnivået til et proteinmolekyl er foldingen av spiraler, folder og amorfe seksjoner til en kompakt struktur. Dette skyldes interaksjonen mellom sideradikalene til monomerene med hverandre. Slike forbindelser er delt inn i flere typer:
- hydrogenbindinger dannes mellom polare radikaler;
- hydrofobisk– mellom ikke-polare R-grupper;
- elektrostatiske tiltrekningskrefter (ioniske bindinger) – mellom grupper hvis ladninger er motsatte;
- disulfidbroer mellom cysteinradikaler.
Den siste typen binding (–S=S-) er en kovalent interaksjon. Disulfidbroer styrker proteiner, deres struktur blir mer holdbar. Men slike tilkoblinger er ikke nødvendig. For eksempel kan det være svært lite cystein i polypeptidkjeden, eller radikalene er lokalisert i nærheten og kan ikke lage en "bro".
Det fjerde organisasjonsnivået
Ikke alle proteiner danner en kvartær struktur. Strukturen til proteiner på fjerde nivå bestemmes av antall polypeptidkjeder (protomerer). De er sammenkoblet med de samme bindingene som det forrige organisasjonsnivået, bortsett fra disulfidbroer. Et molekyl består av flere protomerer, som hver har sin egen spesielle (eller identiske) tertiære struktur.
Alle organisasjonsnivåer bestemmer funksjonene som de resulterende proteinene skal utføre. Strukturen til proteiner på det første organisasjonsnivået bestemmer meget nøyaktig deres påfølgende rolle i cellen og kroppen som helhet.
Proteinfunksjoner
Det er vanskelig å forestille seg hvor viktig rollen proteiner har i celleaktivitet. Ovenfor undersøkte vi strukturen deres. Funksjonene til proteiner avhenger direkte av det.
De utfører en bygningsfunksjon (strukturell) og danner grunnlaget for cytoplasmaet til enhver levende celle. Disse polymerene er hovedmaterialet i alle cellemembraner nårer sammensatt med lipider. Dette inkluderer også delingen av cellen i rom, som hver har sine egne reaksjoner. Faktum er at hvert kompleks av cellulære prosesser krever sine egne forhold, spesielt pH i mediet spiller en viktig rolle. Proteiner bygger tynne skillevegger som deler cellen inn i såk alte kompartmenter. Og selve fenomenet kalles kompartmentalisering.
Den katalytiske funksjonen er å regulere alle reaksjoner i cellen. Alle enzymer er enten enkle eller komplekse proteiner i opprinnelse.
Enhver form for bevegelse av organismer (arbeid av muskler, bevegelse av protoplasma i en celle, flimring av flimmerhår i protozoer, etc.) utføres av proteiner. Strukturen til proteiner gjør at de kan bevege seg, danne fibre og ringer.
Transportfunksjonen er at mange stoffer transporteres gjennom cellemembranen av spesielle bærerproteiner.
Denne polymerenes hormonelle rolle er umiddelbart klar: en rekke hormoner er proteiner i struktur, for eksempel insulin, oksytocin.
Reservefunksjonen bestemmes av at proteiner er i stand til å danne avleiringer. For eksempel egg-valgumin, melkekasein, plantefrøproteiner - de lagrer en stor mengde næringsstoffer.
Alle sener, ledd, skjelettbein, hover dannes av proteiner, noe som bringer oss til deres neste funksjon - å støtte.
Proteinmolekyler er reseptorer som utfører selektiv gjenkjennelse av visse stoffer. I denne rollen er glykoproteiner og lektiner spesielt kjent.
Det viktigsteimmunitetsfaktorer - antistoffer og komplementsystemet etter opprinnelse er proteiner. For eksempel er prosessen med blodpropp basert på endringer i fibrinogenproteinet. De indre veggene i spiserøret og magesekken er foret med et beskyttende lag av slimete proteiner - liciner. Toksiner er også proteiner i opprinnelse. Grunnlaget for huden som beskytter dyrekroppen er kollagen. Alle disse proteinfunksjonene er beskyttende.
Vel, den siste funksjonen er regulatorisk. Det er proteiner som styrer arbeidet til genomet. Det vil si at de regulerer transkripsjon og oversettelse.
Uansett hvor viktig rollen til proteiner er, har strukturen til proteiner blitt løst av forskere i lang tid. Og nå oppdager de nye måter å bruke denne kunnskapen på.
