Røntgendiffraksjonsanalyse - studiet av strukturen til stoffer

Røntgendiffraksjonsanalyse - studiet av strukturen til stoffer
Røntgendiffraksjonsanalyse - studiet av strukturen til stoffer
Anonim

Røntgendiffraksjonsanalyse er en metode for å studere strukturen til stoffer. Den er basert på diffraksjonen av en røntgenstråle på spesielle tredimensjonale krystallgitter. Studien bruker bølger hvis lengde er omtrent 1A, som tilsvarer størrelsen på atomet. Det må sies at røntgendiffraksjonsanalyse, sammen med nøytron- og elektrondiffraksjon, refererer til diffraksjonsmetoder for å bestemme strukturen til stoffet som studeres.

røntgendiffraksjonsanalyse
røntgendiffraksjonsanalyse

Det hjelper å utforske atomstrukturen, romgruppene til enhetscellen, dens størrelse og form, samt symmetrigruppen til krystaller. Ved å bruke denne teknikken studeres metaller og deres forskjellige legeringer, organiske og uorganiske forbindelser, mineraler, amorfe materialer, væsker og gasser. I noen tilfeller brukes røntgendiffraksjonsanalyse av proteiner, nukleinsyrer og andre stoffer.

Denne analysen bidrar til å etablere atomstrukturen til krystallinske materialer, som har en veldefinert struktur og er et naturlig diffraksjonsgitter for røntgenstråler. Det skal bemerkes at i studiet av andre stoffer krever røntgendiffraksjonsanalysetilstedeværelsen av krystaller, som er en viktig, men ganske vanskelig oppgave.

røntgendiffraksjonsanalyse av proteiner
røntgendiffraksjonsanalyse av proteiner

Røntgendiffraksjon ble oppdaget av Laue, det teoretiske grunnlaget ble utviklet av Woolf og Bragg. Debye og Scherrer foreslo å bruke de oppdagede regelmessighetene i rollen som analyse. Det må sies at for tiden er røntgendiffraksjonsanalyse fortsatt en av de vanligste metodene for å bestemme strukturen til stoffer, siden den er enkel å utføre og ikke krever betydelige materialkostnader.

Den lar deg utforske ulike klasser av stoffer, og verdien av informasjonen som innhentes bestemmer innføringen av nye teknikker. Så først begynte de å studere strukturen til materie ved å bruke funksjonen til interatomiske vektorer, senere ble direkte metoder for å bestemme krystallstrukturen utviklet. Det er verdt å merke seg at de første stoffene som ble studert ved hjelp av røntgenstråler var natrium- og kaliumklorider.

fysisk-kjemiske egenskaper til proteiner
fysisk-kjemiske egenskaper til proteiner

Studien av den romlige strukturen til proteiner begynte på 30-tallet av forrige århundre i Storbritannia. Dataene som ble innhentet ga opphav til molekylærbiologi, som gjorde det mulig å avsløre viktige fysisk-kjemiske egenskaper til proteiner, samt å lage den første modellen av DNA.

Siden 1950-tallet begynte datamaskinmetoder for å samle informasjon hentet fra røntgenstrukturanalyse aktivt å utvikle seg.

I dag brukes synkrotroner. De er monokrome røntgenkilder som brukes til å bestrålekrystaller. Disse enhetene er mest effektive når du bruker metoden for multibølge unormal spredning. Det skal bemerkes at de bare brukes i statlige vitenskapelige sentre. Laboratorier bruker en mindre kraftig teknikk, som kun tjener til å kontrollere kvaliteten på krystaller, samt for å få en grov analyse av stoffer.

Anbefalt: