Et makromolekyl er et molekyl som har høy molekylvekt. Strukturen presenteres i form av gjentatte gjentatte lenker. Tenk på egenskapene til slike forbindelser, deres betydning for livet til levende vesener.
trekk ved komposisjonen
Biologiske makromolekyler er dannet av hundretusenvis av små utgangsmaterialer. Levende organismer kjennetegnes av tre hovedtyper makromolekyler: proteiner, polysakkarider, nukleinsyrer.
De første monomerene for dem er monosakkarider, nukleotider, aminosyrer. Et makromolekyl utgjør nesten 90 prosent av cellemassen. Avhengig av sekvensen av aminosyrerester, dannes et spesifikt proteinmolekyl.
Høy molekylvekt er de stoffene som har en molar masse større enn 103 Da.
Begrepets historie
Når dukket makromolekylet opp? Dette konseptet ble introdusert av Nobelprisvinneren i kjemi Hermann Staudinger i 1922.
Polymerkulen kan sees på som en sammenfiltret tråd som ble dannet ved utilsiktet avviklingi hele spolerommet. Denne spolen endrer systematisk konformasjonen; dette er den romlige konfigurasjonen til makromolekylet. Den ligner på banen til Brownsk bevegelse.
Danningen av en slik spole oppstår på grunn av at polymerkjeden på en viss avstand "mister" informasjon om retningen. Det er mulig å snakke om en spole i tilfellet når høymolekylære forbindelser er mye lengre enn lengden på strukturfragmentet.
Globular konfigurasjon
Et makromolekyl er en tett konformasjon der man kan sammenligne volumfraksjonen av en polymer med en enhet. Den kuleformede tilstanden realiseres i de tilfellene hvor gjensidig tiltrekning oppstår under den gjensidige virkningen av individuelle polymerenheter mellom seg selv og det ytre miljø.
En kopi av strukturen til et makromolekyl er den delen av vannet som er innebygd som et element i en slik struktur. Det er det nærmeste hydreringsmiljøet til makromolekylet.
Karakterisering av et proteinmolekyl
Proteinmakromolekyler er hydrofile stoffer. Når et tørt protein er oppløst i vann, sveller det først, deretter observeres en gradvis overgang til løsning. Under hevelse trenger vannmolekyler inn i proteinet og binder dets struktur med polare grupper. Dette løsner den tette pakkingen av polypeptidkjeden. Et hovent proteinmolekyl regnes som en ryggløsning. Med den påfølgende absorpsjonen av vannmolekyler observeres separasjonen av proteinmolekyler fra den totale massen, ogdet er også en oppløsningsprosess.
Men hevelsen av et proteinmolekyl forårsaker ikke i alle tilfeller oppløsning. For eksempel forblir kollagen etter absorpsjon av vannmolekyler i en hovent tilstand.
Hydrate theory
Høymolekylære forbindelser i henhold til denne teorien adsorberer ikke bare, men binder vannmolekyler elektrostatisk med polare fragmenter av sideradikaler av aminosyrer som har negativ ladning, samt basiske aminosyrer som har positiv ladning.
Delvis hydrert vann er bundet av peptidgrupper som danner hydrogenbindinger med vannmolekyler.
For eksempel svulmer polypeptider som har ikke-polare sidegrupper. Når det binder seg til peptidgrupper, skyver det polypeptidkjedene fra hverandre. Tilstedeværelsen av interkjedebroer tillater ikke proteinmolekyler å brytes fullstendig bort, gå i form av en løsning.
Strukturen til makromolekyler blir ødelagt ved oppvarming, noe som resulterer i brudd og frigjøring av polypeptidkjeder.
Funksjoner av gelatin
Den kjemiske sammensetningen av gelatin ligner på kollagen, den danner en tyktflytende væske med vann. Blant de karakteristiske egenskapene til gelatin er dens evne til å gelere.
Disse typene molekyler brukes som hemostatiske og plasmasubstituerende midler. Gelatinets evne til å danne geler brukes i produksjonen av kapsler i farmasøytisk industri.
Løselighetsfunksjonmakromolekyler
Disse typene molekyler har ulik løselighet i vann. Det bestemmes av aminosyresammensetningen. I nærvær av polare aminosyrer i strukturen øker evnen til å løse seg opp i vann betydelig.
Denne egenskapen påvirkes også av det særegne ved organiseringen av makromolekylet. Globulære proteiner har høyere løselighet enn fibrillære makromolekyler. I løpet av en rekke eksperimenter ble oppløsningens avhengighet av egenskapene til løsningsmidlet som ble brukt, fastslått.
Den primære strukturen til hvert proteinmolekyl er forskjellig, noe som gir proteinet individuelle egenskaper. Tilstedeværelsen av tverrbindinger mellom polypeptidkjeder reduserer løseligheten.
Den primære strukturen til proteinmolekyler dannes på grunn av peptidbindinger (amid); når den ødelegges, oppstår proteindenaturering.
S alter ut
For å øke løseligheten til proteinmolekyler, brukes løsninger av nøytrale s alter. For eksempel, på en lignende måte, kan selektiv utfelling av proteiner utføres, deres fraksjonering kan utføres. Det resulterende antallet molekyler avhenger av den opprinnelige sammensetningen av blandingen.
Det særegne ved proteiner, som oppnås ved uts alting, er bevaring av biologiske egenskaper etter fullstendig fjerning av s alt.
Essensen av prosessen er fjerning av s altet av det hydratiserte proteinskallet ved hjelp av anioner og kationer, som sikrer stabiliteten til makromolekylet. Maksim alt antall proteinmolekyler s altes ut når sulfater brukes. Denne metoden brukes til å rense og separere proteinmakromolekyler, siden de i hovedsak er detforskjellig i størrelsen på ladningen, parametrene til hydreringsskallet. Hvert protein har sin egen uts altingssone, det vil si at for det må du velge s alt med en gitt konsentrasjon.
Aminosyrer
For tiden er det kjent rundt to hundre aminosyrer som er en del av proteinmolekyler. Avhengig av strukturen er de delt inn i to grupper:
- proteinogene, som er en del av makromolekyler;
- ikke-proteinogen, ikke aktivt involvert i dannelsen av proteiner.
Forskere har klart å tyde sekvensen av aminosyrer i mange proteinmolekyler av animalsk og planteopprinnelse. Blant aminosyrene som ofte finnes i sammensetningen av proteinmolekyler, merker vi serin, glycin, leucin, alanin. Hver naturlig biopolymer har sin egen aminosyresammensetning. For eksempel inneholder protaminer omtrent 85 prosent arginin, men de inneholder ikke sure, sykliske aminosyrer. Fibroin er et proteinmolekyl av naturlig silke, som inneholder omtrent halvparten av glysinet. Kollagen inneholder så sjeldne aminosyrer som hydroksyprolin, hydroksylysin, som er fraværende i andre proteinmakromolekyler.
Aminosyresammensetning bestemmes ikke bare av egenskapene til aminosyrer, men også av funksjonene og formålet til proteinmakromolekyler. Sekvensen deres bestemmes av den genetiske koden.
Nivåer av strukturell organisering av biopolymerer
Det er fire nivåer: primær, sekundær, tertiær og også kvartær. Hver strukturdet er særegne egenskaper.
Den primære strukturen til proteinmolekyler er en lineær polypeptidkjede av aminosyrerester koblet sammen med peptidbindinger.
Det er denne strukturen som er mest stabil, siden den inneholder peptidkovalente bindinger mellom karboksylgruppen til en aminosyre og aminogruppen til et annet molekyl.
Den sekundære strukturen innebærer stabling av polypeptidkjeden ved hjelp av hydrogenbindinger i spiralform.
Den tertiære typen biopolymer oppnås ved romlig pakking av polypeptidet. De deler spiralformede og lagdelte former av tertiære strukturer.
Globulære proteiner har en elliptisk form, mens fibrillære molekyler har en langstrakt form.
Hvis et makromolekyl bare inneholder én polypeptidkjede, har proteinet bare en tertiær struktur. For eksempel er det et muskelvevsprotein (myoglobin) som er nødvendig for oksygenbinding. Noen biopolymerer er bygget opp av flere polypeptidkjeder, som hver har en tertiær struktur. I dette tilfellet har makromolekylet en kvartær struktur, bestående av flere kuler kombinert til en stor struktur. Hemoglobin kan betraktes som det eneste kvartære proteinet som inneholder omtrent 8 prosent histidin. Det er han som er en aktiv intracellulær buffer i erytrocytter, som gjør det mulig å opprettholde en stabil pH-verdi i blodet.
nukleinsyrer
De er makromolekylære forbindelser som er dannet av fragmenternukleotider. RNA og DNA finnes i alle levende celler, de utfører funksjonen med å lagre, overføre og implementere arvelig informasjon. Nukleotider fungerer som monomerer. Hver av dem inneholder en rest av en nitrogenholdig base, et karbohydrat og også fosforsyre. Studier har vist at prinsippet om komplementaritet (komplementaritet) er observert i DNA til forskjellige levende organismer. Nukleinsyrer er løselige i vann, men uløselige i organiske løsemidler. Disse biopolymerene blir ødelagt av økende temperatur, ultrafiolett stråling.
I stedet for en konklusjon
I tillegg til ulike proteiner og nukleinsyrer er karbohydrater makromolekyler. Polysakkarider i deres sammensetning har hundrevis av monomerer, som har en behagelig søtlig smak. Eksempler på den hierarkiske strukturen til makromolekyler inkluderer enorme molekyler av proteiner og nukleinsyrer med komplekse underenheter.
For eksempel er den romlige strukturen til et globulært proteinmolekyl en konsekvens av den hierarkiske flernivåorganiseringen av aminosyrer. Det er en nær sammenheng mellom de enkelte nivåene, elementene på et høyere nivå er forbundet med de lavere lagene.
Alle biopolymerer utfører en viktig lignende funksjon. De er byggematerialet for levende celler, er ansvarlige for lagring og overføring av arvelig informasjon. Hvert levende vesen er preget av spesifikke proteiner, så biokjemikere står overfor en vanskelig og ansvarlig oppgave, og løser som de redder levende organismer fra en sikker død.
