Det er mange kjemiske reaksjoner i hver levende celle. Enzymer (enzymer) er proteiner med spesielle og ekstremt viktige funksjoner. De kalles biokatalysatorer. Hovedfunksjonen til proteinenzymer i kroppen er å akselerere biokjemiske reaksjoner. De første reagensene, hvis interaksjon katalyseres av disse molekylene, kalles substrater, og de endelige forbindelsene kalles produkter.
I naturen fungerer enzymproteiner bare i levende systemer. Men i moderne bioteknologi, klinisk diagnostikk, legemidler og medisin brukes rensede enzymer eller deres komplekser, samt tilleggskomponenter som er nødvendige for driften av systemet og visualisering av data for forskeren.
Biologisk betydning og egenskaper til enzymer
Uten disse molekylene ville ikke en levende organisme kunne fungere. Alle livsprosesser fungerer harmonisk takket være enzymer. Hovedfunksjonen til enzymproteiner i kroppen er å regulere stoffskiftet. Uten dem er normal metabolisme umulig. Molekylær aktivitet reguleres avaktivatorer (induktorer) eller inhibitorer. Kontrollen virker på forskjellige nivåer av proteinsyntese. Det "fungerer" også i forhold til det ferdige molekylet.
Hovedegenskapen til proteinenzymer er spesifisitet til et bestemt substrat. Og følgelig evnen til å katalysere bare én eller sjeldnere en rekke reaksjoner. Vanligvis er slike prosesser reversible. Ett enzym er ansvarlig for begge funksjonene. Men det er ikke alt.
Rollen til enzymproteiner er avgjørende. Uten dem fortsetter ikke biokjemiske reaksjoner. På grunn av virkningen av enzymer blir det mulig for reagensene å overvinne aktiveringsbarrieren uten betydelig energiforbruk. I kroppen er det ingen måte å varme opp temperaturen over 100 ° C eller bruke aggressive komponenter som et kjemisk laboratorium. Enzymproteinet binder seg til underlaget. I bundet tilstand skjer modifikasjon med den påfølgende utgivelsen av sistnevnte. Slik fungerer alle katalysatorer som brukes i kjemisk syntese.
Hva er organiseringsnivåene til et enzymproteinmolekyl?
Vanligvis har disse molekylene en tertiær (kule) eller kvartær (flere sammenkoblede kuler) proteinstruktur. Først syntetiseres de i en lineær form. Og så brettes de inn i den nødvendige strukturen. For å sikre aktivitet trenger biokatalysatoren en viss struktur.
Enzymer, som andre proteiner, ødelegges av varme, ekstreme pH-verdier, aggressive kjemiske forbindelser.
Ytterligere egenskaperenzymer
Blant dem skilles følgende trekk ved komponentene ut:
- Stereospesifikk – dannelsen av bare ett produkt.
- Regioselektivitet - bryte en kjemisk binding eller modifisere en gruppe i bare én posisjon.
- Kjemoselektivitet - katalyse av bare én reaksjon.
Arbeidsfunksjoner
Enzymspesifisitet varierer. Men ethvert enzym er alltid aktivt i forhold til et spesifikt substrat eller gruppe av forbindelser som ligner i struktur. Ikke-proteinkatalysatorer har ikke denne egenskapen. Spesifisitet måles ved bindingskonstanten (mol/l), som kan være så høy som 10−10 mol/l. Arbeidet til det aktive enzymet er raskt. Ett molekyl katalyserer tusenvis til millioner av operasjoner per sekund. Graden av akselerasjon av biokjemiske reaksjoner er betydelig (1000-100000 ganger) høyere enn for konvensjonelle katalysatorer.
Enzymes virkning er basert på flere mekanismer. Den enkleste interaksjonen skjer med ett substratmolekyl, etterfulgt av dannelsen av et produkt. De fleste enzymer er i stand til å binde 2-3 forskjellige molekyler som reagerer. For eksempel overføring av en gruppe eller et atom fra en forbindelse til en annen, eller dobbel substitusjon i henhold til "ping-pong"-prinsippet. I disse reaksjonene er ett substrat vanligvis forbundet, og det andre er assosiert gjennom en funksjonell gruppe med enzymet.
Å studere mekanismen for enzymvirkning skjer ved hjelp av metoder:
- Definisjoner av mellom- og sluttprodukter.
- Studier av geometrien til strukturen og funksjonelle grupper knyttet tilsubstrat og gi høy reaksjonshastighet.
- Mutasjon av enzymgener og bestemmelse av endringer i dets syntese og aktivitet.
Aktivt og koblende senter
Et substratmolekyl er mye mindre enn et enzymprotein. Derfor oppstår binding på grunn av et lite antall funksjonelle grupper i biokatalysatoren. De danner et aktivt senter, bestående av et spesifikt sett med aminosyrer. I komplekse proteiner er en protesegruppe av ikke-proteinart tilstede i strukturen, som også kan være en del av det aktive senteret.
Det er nødvendig å skille ut en egen gruppe enzymer. Molekylet deres inneholder et koenzym som hele tiden binder seg til molekylet og frigjøres fra det. Et ferdigdannet enzymprotein kalles et holoenzym, og når kofaktoren fjernes, kalles det et apoenzym. Vitaminer, metaller, derivater av nitrogenholdige baser fungerer ofte som koenzymer (NAD - nikotinamidadenindinukleotid, FAD - flavinadenindinukleotid, FMN - flavinmononukleotid).
Bindingsstedet gir substratspesifisitet. På grunn av det dannes et stabilt substrat-enzymkompleks. Strukturen til kulen er konstruert på en slik måte at den har en nisje (sp alte eller fordypning) på overflaten av en viss størrelse, som sikrer bindingen av underlaget. Denne sonen ligger vanligvis ikke langt fra det aktive senteret. Noen enzymer har steder for binding til kofaktorer eller metallioner.
Konklusjon
Protein-Enzymet spiller en viktig rolle i kroppen. Slike stoffer katalyserer kjemiske reaksjoner, er ansvarlige for prosessen med metabolisme - metabolisme. I enhver levende celle foregår det konstant hundrevis av biokjemiske prosesser, inkludert reduksjonsreaksjoner, sp altning og syntese av forbindelser. Oksidasjon av stoffer skjer hele tiden med en stor frigjøring av energi. Det brukes på sin side på dannelsen av karbohydrater, proteiner, fett og deres komplekser. Sp altningsprodukter er byggesteinene for syntesen av de nødvendige organiske forbindelsene.
