Som du vet, er proteiner grunnlaget for livets opprinnelse på planeten vår. I følge Oparin-Haldane-teorien var det koacervatdråpen, bestående av peptidmolekyler, som ble grunnlaget for fødselen av levende ting. Dette er hevet over tvil, fordi analysen av den interne sammensetningen til enhver representant for biomassen viser at disse stoffene finnes i alt: planter, dyr, mikroorganismer, sopp, virus. Dessuten er de svært forskjellige og av makromolekylære natur.
Disse strukturene har fire navn, de er alle synonymer:
- proteins;
- proteins;
- polypeptider;
- peptider.
Proteinmolekyler
Tallet deres er virkelig uberegnelig. Dessuten kan alle proteinmolekyler deles inn i to store grupper:
- enkelt - består kun av aminosyresekvenser forbundet med peptidbindinger;
- kompleks - strukturen og strukturen til proteinet er preget av ytterligere protolytiske (protetiske) grupper, også k alt kofaktorer.
Samtidig har komplekse molekyler også sin egen klassifisering.
Gradering av komplekse peptider
- Glykoproteiner er nært beslektede forbindelser av protein og karbohydrater. inn i strukturen til molekyletprotesegrupper av mukopolysakkarider er sammenvevd.
- Lipoproteiner er en kompleks forbindelse av protein og lipid.
- Metalloproteiner - metallioner (jern, mangan, kobber og andre) fungerer som en protesegruppe.
- Nukleoproteiner - forbindelsen mellom protein og nukleinsyrer (DNA, RNA).
- Fosfoproteiner - konformasjonen av et protein og en ortofosforsyrerest.
- Kromoproteiner - veldig lik metalloproteiner, men elementet som er en del av protesegruppen er et helfarget kompleks (rødt - hemoglobin, grønt - klorofyll, og så videre).
Hver betraktet gruppe har forskjellig struktur og egenskaper til proteiner. Funksjonene de utfører varierer også avhengig av typen molekyl.
Kjemisk struktur av proteiner
Fra dette synspunktet er proteiner en lang, massiv kjede av aminosyrerester forbundet med spesifikke bindinger k alt peptidbindinger. Fra sidestrukturene til syrene avgår grener - radikaler. Denne strukturen til molekylet ble oppdaget av E. Fischer på begynnelsen av det 21. århundre.
Senere ble proteiner, strukturen og funksjonene til proteiner studert mer detaljert. Det ble klart at det kun er 20 aminosyrer som danner strukturen til peptidet, men de kan kombineres på en rekke måter. Derav mangfoldet av polypeptidstrukturer. I tillegg, i løpet av livet og utførelsen av deres funksjoner, er proteiner i stand til å gjennomgå en rekke kjemiske transformasjoner. Som et resultat endrer de strukturen, og en helt nytilkoblingstype.
For å bryte peptidbindingen, det vil si for å bryte proteinet, strukturen til kjedene, må du velge svært tøffe forhold (virkningen av høye temperaturer, syrer eller alkalier, en katalysator). Dette skyldes den høye styrken til kovalente bindinger i molekylet, nemlig i peptidgruppen.
Deteksjon av proteinstrukturen i laboratoriet utføres ved hjelp av biuretreaksjonen - eksponering av polypeptidet for nyutfelt kobber(II)hydroksid. Komplekset av peptidgruppen og kobberionet gir en lys lilla farge.
Det er fire hovedstrukturorganisasjoner, som hver har sine egne strukturelle trekk ved proteiner.
Organisasjonsnivåer: Primærstruktur
Som nevnt ovenfor er et peptid en sekvens av aminosyrerester med eller uten inklusjoner, koenzymer. Så det primære navnet er en slik struktur av molekylet, som er naturlig, naturlig, er virkelig aminosyrer forbundet med peptidbindinger, og ingenting mer. Det vil si et polypeptid med en lineær struktur. Samtidig er de strukturelle egenskapene til proteiner av en slik plan at en slik kombinasjon av syrer er avgjørende for utførelsen av funksjonene til et proteinmolekyl. På grunn av tilstedeværelsen av disse funksjonene, er det mulig ikke bare å identifisere peptidet, men også å forutsi egenskapene og rollen til en helt ny, ennå ikke oppdaget. Eksempler på peptider med naturlig primærstruktur er insulin, pepsin, chymotrypsin og andre.
Sekundær konformasjon
Strukturen og egenskapene til proteiner i denne kategorien er noe i endring. En slik struktur kan dannes i utgangspunktet fra naturen eller når den utsettes for primær hard hydrolyse, temperatur eller andre forhold.
Denne konformasjonen har tre varianter:
- Glatte, vanlige, stereoregulære spoler bygget av aminosyrerester som vrir seg rundt hovedaksen til forbindelsen. De holdes kun sammen av hydrogenbindinger som oppstår mellom oksygenet til en peptidgruppe og hydrogenet til en annen. Dessuten anses strukturen som riktig på grunn av det faktum at svingene gjentas jevnt hver 4. ledd. En slik struktur kan enten være venstrehendt eller høyrehendt. Men i de fleste kjente proteiner dominerer den høyredreiende isomeren. Slike konformasjoner kalles alfastrukturer.
- Sammensetningen og strukturen til proteiner av følgende type skiller seg fra den forrige ved at hydrogenbindinger ikke dannes mellom rester som står side om side på den ene siden av molekylet, men mellom betydelig fjerntliggende, og på en tilstrekkelig stor avstand. Av denne grunn tar hele strukturen form av flere bølgete, serpentine polypeptidkjeder. Det er en funksjon som et protein må ha. Strukturen til aminosyrer på grenene bør være så kort som mulig, som for eksempel glycin eller alanin. Denne typen sekundær konformasjon kalles beta-ark for deres evne til å feste seg sammen for å danne en felles struktur.
- Biologi refererer til den tredje typen proteinstruktur somkomplekse, spredte, uordnede fragmenter som ikke har stereoregularitet og er i stand til å endre strukturen under påvirkning av ytre forhold.
Ingen eksempler på naturlig forekommende proteiner er identifisert.
Herskoleutdanning
Dette er en ganske kompleks konformasjon k alt "globule". Hva er et slikt protein? Strukturen er basert på den sekundære strukturen, men nye typer interaksjoner mellom atomene i gruppene legges til, og hele molekylet ser ut til å folde seg, og fokuserer dermed på det faktum at de hydrofile gruppene er rettet inne i kulen, og de hydrofobe gruppene er rettet utover.
Dette forklarer ladningen til proteinmolekylet i kolloide vannløsninger. Hvilke typer interaksjoner finnes det?
- Hydrogenbindinger - forblir uendret mellom de samme delene som i sekundærstrukturen.
- Hydrofobe (hydrofile) interaksjoner - oppstår når et polypeptid er oppløst i vann.
- Ionisk tiltrekning - dannet mellom motsatt ladede grupper av aminosyrerester (radikaler).
- Kovalente interaksjoner - i stand til å dannes mellom spesifikke syresteder - cystein-molekyler, eller rettere sagt, halene deres.
Således kan sammensetningen og strukturen til proteiner med tertiær struktur beskrives som polypeptidkjeder foldet til kuler, som holder og stabiliserer deres konformasjon på grunn av ulike typer kjemiske interaksjoner. Eksempler på slike peptider:fosfoglyserat kenase, tRNA, alfa-keratin, silke fibroin og andre.
kvadternær struktur
Dette er en av de mest komplekse kulene som proteiner danner. Strukturen og funksjonene til proteiner av denne typen er svært allsidige og spesifikke.
Hva er denne konformasjonen? Dette er flere (i noen tilfeller dusinvis) store og små polypeptidkjeder som dannes uavhengig av hverandre. Men så, på grunn av de samme interaksjonene som vi vurderte for den tertiære strukturen, vrir og fletter alle disse peptidene seg sammen med hverandre. På denne måten oppnås komplekse konformasjonskuler, som kan inneholde metallatomer, lipidgrupper og karbohydratgrupper. Eksempler på slike proteiner: DNA-polymerase, tobakksvirusproteinskall, hemoglobin og andre.
Alle peptidstrukturene vi har vurdert har sine egne identifiseringsmetoder i laboratoriet, basert på moderne muligheter for bruk av kromatografi, sentrifugering, elektron- og optisk mikroskopi og høye datateknologier.
Utførte funksjoner
Strukturen og funksjonen til proteiner er nært korrelert med hverandre. Det vil si at hvert peptid spiller en viss rolle, unik og spesifikk. Det er også de som er i stand til å utføre flere betydelige operasjoner i en levende celle samtidig. Imidlertid er det mulig å uttrykke i en generalisert form hovedfunksjonene til proteinmolekyler i organismer til levende vesener:
- Bevegelsesstøtte. Encellede organismer, enten organeller eller noentyper celler er i stand til bevegelse, sammentrekning, forskyvning. Dette er gitt av proteiner som er en del av strukturen til deres motoriske apparat: cilia, flageller, cytoplasmatisk membran. Hvis vi snakker om celler som ikke er i stand til å bevege seg, kan proteiner bidra til deres sammentrekning (muskelmyosin).
- Nærende eller reservefunksjon. Det er akkumulering av proteinmolekyler i eggene, embryoene og frøene til plantene for å fylle på de manglende næringsstoffene ytterligere. Ved sp altning gir peptider aminosyrer og biologisk aktive stoffer som er nødvendige for normal utvikling av levende organismer.
- Energifunksjon. I tillegg til karbohydrater kan proteiner også gi styrke til kroppen. Ved nedbrytning av 1 g av peptidet frigjøres 17,6 kJ nyttig energi i form av adenosintrifosfat (ATP), som brukes på vitale prosesser.
- Signal- og reguleringsfunksjon. Den består i implementering av nøye kontroll over pågående prosesser og overføring av signaler fra celler til vev, fra dem til organer, fra sistnevnte til systemer, og så videre. Et typisk eksempel er insulin, som strengt tatt fikserer mengden glukose i blodet.
- Reseptorfunksjon. Det utføres ved å endre konformasjonen av peptidet på den ene siden av membranen og involvere den andre enden i restruktureringen. Samtidig overføres signalet og nødvendig informasjon. Oftest er slike proteiner innebygd i cellecellenes cytoplasmatiske membraner og utøver streng kontroll over alle stoffer som passerer gjennom den. Gi også beskjed omkjemiske og fysiske endringer i miljøet.
- Peptiders transportfunksjon. Det utføres av kanalproteiner og bærerproteiner. Deres rolle er åpenbar - transport av de nødvendige molekylene til steder med lav konsentrasjon fra deler med høy. Et typisk eksempel er transport av oksygen og karbondioksid gjennom organer og vev med proteinet hemoglobin. De utfører også levering av forbindelser med lav molekylvekt gjennom cellemembranen på innsiden.
- Strukturell funksjon. En av de viktigste av dem som protein utfører. Strukturen til alle celler, deres organeller er gitt nøyaktig av peptider. De, som en ramme, setter formen og strukturen. I tillegg støtter de det og modifiserer det om nødvendig. Derfor, for vekst og utvikling, trenger alle levende organismer proteiner i kosten. Disse peptidene inkluderer elastin, tubulin, kollagen, aktin, keratin og andre.
- Katalytisk funksjon. Enzymer gjør det. Tallrike og varierte, de akselererer alle kjemiske og biokjemiske reaksjoner i kroppen. Uten deres deltakelse kunne et vanlig eple i magen fordøyes på bare to dager, med stor sannsynlighet for å råtne. Under påvirkning av katalase, peroksidase og andre enzymer tar denne prosessen to timer. Generelt er det takket være denne rollen til proteiner at anabolisme og katabolisme utføres, det vil si plast- og energimetabolismen.
Beskyttende rolle
Det finnes flere typer trusler som proteiner er laget for å beskytte kroppen mot.
Først, kjemiskangrep av traumatiske reagenser, gasser, molekyler, stoffer med forskjellig virkningsspektrum. Peptider er i stand til å inngå kjemisk interaksjon med dem, konvertere dem til en ufarlig form eller rett og slett nøytralisere dem.
For det andre den fysiske trusselen fra sår - hvis proteinet fibrinogen ikke omdannes til fibrin i tide på skadestedet, vil ikke blodet koagulere, noe som betyr at blokkering ikke vil oppstå. Da trenger du tvert imot plasminpeptidet, som er i stand til å løse opp koaguleringen og gjenopprette fartøyets åpenhet.
For det tredje, trusselen mot immunitet. Strukturen og betydningen av proteiner som danner immunforsvar er ekstremt viktig. Antistoffer, immunglobuliner, interferoner er alle viktige og betydningsfulle elementer i det menneskelige lymfe- og immunsystemet. Enhver fremmed partikkel, skadelig molekyl, død del av cellen eller hele strukturen blir utsatt for umiddelbar undersøkelse av peptidforbindelsen. Det er derfor en person selvstendig, uten hjelp av medisiner, kan beskytte seg selv daglig mot infeksjoner og enkle virus.
Fysiske egenskaper
Strukturen til et celleprotein er veldig spesifikk og avhenger av funksjonen som utføres. Men de fysiske egenskapene til alle peptider er like og koker ned til følgende egenskaper.
- Vekten til et molekyl er opptil 1 000 000 D alton.
- Kolloidale systemer dannes i en vandig løsning. Der får strukturen en ladning som kan variere avhengig av surheten i miljøet.
- Når de utsettes for tøffe forhold (bestråling, syre eller alkali, temperatur og så videre), er de i stand til å flytte til andre nivåer av konformasjoner, dvs.denaturere. Denne prosessen er irreversibel i 90 % av tilfellene. Det er imidlertid også et omvendt skifte – renaturering.
Dette er hovedegenskapene til de fysiske egenskapene til peptider.
