De fleste enzymer for implementering av katalytisk aktivitet trenger hjelpeelementer - kofaktorer. Disse stoffene er ikke-proteiner i naturen og er ikke alltid en strukturell del av enzymmolekylet. Det funksjonelle komplekset av et protein og en kofaktor kalles et holoenzym, og bare proteindelen kalles et apoenzym. En kofaktor som er permanent del av et enzym og er knyttet til det ved kovalente bindinger kalles en protesegruppe.
I en bredere forstand er en kofaktor en tilleggsgruppe i ethvert komplekst protein som opprettholder det i en funksjonell tilstand. I enzymproteiner kan kofaktorer være direkte involvert i katalysereaksjonen.
Kenskaper og typer kofaktorer
Kofaktorer er stoffer med lav molekylvekt som er kjemisk delt inn i 2 store grupper:
- ioner av toverdige metaller (sink, magnesium,kalium, kobber, mangan, jern, etc.);
- koenzymer - organiske ikke-proteinforbindelser.
I sin tur deles koenzymer inn i vitaminer med deres derivater og forbindelser av ikke-vitaminnatur. Sistnevnte inkluderer:
- UDP-glukose;
- nukleotider;
- metalloporfyriner;
- FAD, OVER+, NADP+;
- glutathione;
- ubiquinone;
- S-adenosylmetionin.
Kofaktorer kan danne både sterke kovalente og svake bindinger med enzymer. Noen grupper samhandler med polypeptiddelen så sterkt at det er vanskelig å skille dem selv kjemisk.
Vanskeligheter med å definere begrepene "kofaktor" og "koenzym"
I snever forstand er kofaktorer metallioner, og koenzymer er grupper av organisk natur. Hvis vi vurderer disse elementene ut fra deres funksjonelle betydning, deltar ikke kofaktoren i katalysereaksjonen, og er derfor ikke et koenzym. I en generalisert tolkning er et koenzym et spesielt tilfelle av en kofaktor.
En slik rekke tolkninger skyldes det faktum at i moderne biokjemi er disse begrepene tvetydige begreper som ikke har en universell definisjon.
Kofaktorers biologiske rolle
Enzymkofaktorer kan utføre en rekke funksjoner, inkludert:
- deltakelse i dannelsen og stabiliseringen av tertiære og kvartære konformasjoner;
- stabilisering av underlaget eller katalytisk senter, som sikrerkomplementaritet mellom dem;
- deltakelse i katalyse som et tilleggssubstrat;
- regulering av enzymatisk aktivitet;
- deltakelse i redoksreaksjoner.
Uavhengig av virkningsmekanismen og den kjemiske naturen til kofaktoren, kan enzymet i fraværet ikke utføre katalytisk aktivitet. Det er imidlertid en liten gruppe enzymer hvis funksjon ikke er relatert til kofaktorer.
