Millioner av kjemiske reaksjoner finner sted i cellen til enhver levende organisme. Hver av dem er av stor betydning, så det er viktig å opprettholde hastigheten på biologiske prosesser på et høyt nivå. Nesten hver reaksjon er katalysert av sitt eget enzym. Hva er enzymer? Hva er deres rolle i buret?
Enzymer. Definisjon
Begrepet "enzym" kommer fra det latinske fermentum - surdeig. De kan også kalles enzymer, fra gresk enzyme, "i gjær".
Enzymer er biologisk aktive stoffer, så enhver reaksjon som finner sted i en celle kan ikke klare seg uten deres deltakelse. Disse stoffene fungerer som katalysatorer. Følgelig har ethvert enzym to hovedegenskaper:
1) Enzymet fremskynder den biokjemiske reaksjonen, men blir ikke konsumert.
2) Verdien av likevektskonstanten endres ikke, men akselererer bare oppnåelsen av denne verdien.
Enzymer fremskynder biokjemiske reaksjoner med tusen, og i noen tilfeller en million ganger. Dette betyr at i fravær av et enzymatisk apparat vil alle intracellulære prosesser praktisk t alt stoppe, og selve cellen vil dø. Derfor er enzymers rolle som biologisk aktive stoffer stor.
Mangfold av enzymer lar deg diversifisere reguleringen av cellemetabolismen. I enhver kaskade av reaksjoner deltar mange enzymer av forskjellige klasser. Biologiske katalysatorer er svært selektive på grunn av den spesifikke konformasjonen til molekylet. Siden enzymer i de fleste tilfeller er av proteinnatur, er de i en tertiær eller kvartær struktur. Dette forklares igjen av spesifisiteten til molekylet.
Funksjoner til enzymer i cellen
Hovedoppgaven til et enzym er å fremskynde den tilsvarende reaksjonen. Enhver kaskade av prosesser, fra dekomponering av hydrogenperoksid til glykolyse, krever tilstedeværelse av en biologisk katalysator.
Riktig funksjon av enzymer oppnås ved høy spesifisitet for et bestemt substrat. Dette betyr at en katalysator bare kan fremskynde en viss reaksjon og ingen annen, selv en veldig lik en. I henhold til graden av spesifisitet skilles følgende grupper av enzymer ut:
1) Enzymer med absolutt spesifisitet, når bare én enkelt reaksjon er katalysert. For eksempel bryter kollagenase ned kollagen og m altase bryter ned m altose.
2) Enzymer med relativ spesifisitet. Dette inkluderer stoffer som kan katalysere en viss klasse av reaksjoner, for eksempel hydrolytisk sp altning.
Arbeidet til en biokatalysator begynner fra det øyeblikk dens aktive senter er festet til underlaget. I dette tilfellet snakker man om en komplementær interaksjon som en lås og en nøkkel. Dette refererer til fullstendig sammenfall av formen til det aktive senteret med substratet, noe som gjør det mulig å akselerere reaksjonen.
Neste trinn er selve reaksjonen. Hastigheten øker på grunn av virkningen av det enzymatiske komplekset. Til slutt får vi et enzym som er assosiert med produktene av reaksjonen.
Det siste trinnet er løsrivelsen av reaksjonsproduktene fra enzymet, hvoretter det aktive senteret igjen blir fritt for neste arbeid.
Skjematisk kan arbeidet til enzymet på hvert trinn skrives som følger:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P der S er substratet, E er enzymet og P er produktet.
Klassifisering av enzymer
I menneskekroppen kan du finne en enorm mengde enzymer. All kunnskap om deres funksjoner og arbeid ble systematisert, og som et resultat dukket det opp en enkelt klassifisering, takket være hvilken det er lett å bestemme hva denne eller den katalysatoren er ment for. Her er de 6 hovedklassene av enzymer, samt eksempler på noen av undergruppene.
Oxidoreductases
Enzymer av denne klassen katalyserer redoksreaksjoner. Det er tot alt 17 undergrupper. Oksidoreduktaser har vanligvis en ikke-proteindel, representert ved et vitamin eller hem.
Følgende undergrupper finnes ofte blant oksidoreduktaser:
a) Dehydrogenaser. Biokjemien til dehydrogenaseenzymer består i eliminering av hydrogenatomer og deres overføring til et annet substrat. Denne undergruppen finnes oftest i respiratoriske reaksjoner,fotosyntese. Sammensetningen av dehydrogenaser inneholder nødvendigvis et koenzym i form av NAD / NADP eller flavoproteiner FAD / FMN. Ofte er det metallioner. Eksempler inkluderer enzymer som cytokromreduktaser, pyruvatdehydrogenase, isocitratdehydrogenase og mange leverenzymer (laktatdehydrogenase, glutamatdehydrogenase osv.).
b) Oksidase. En rekke enzymer katalyserer tilsetningen av oksygen til hydrogen, som et resultat av at reaksjonsproduktene kan være vann eller hydrogenperoksid (H20, H2 0 2). Eksempler på enzymer: cytokromoksidase, tyrosinase.
c) Peroksidaser og katalase er enzymer som katalyserer nedbrytningen av H2O2 til oksygen og vann.
d) Oksygenaser. Disse biokatalysatorene akselererer tilsetningen av oksygen til substratet. Dopaminhydroksylase er ett eksempel på slike enzymer.
2. Overføringer.
Opgaven til enzymene i denne gruppen er å overføre radikaler fra donorstoffet til mottakerstoffet.
a) Metyltransferase. DNA-metyltransferaser er de viktigste enzymene som kontrollerer prosessen med DNA-replikasjon. Nukleotidmetylering spiller en viktig rolle i reguleringen av nukleinsyrefunksjonen.
b) Acyltransferaser. Enzymer fra denne undergruppen transporterer acylgruppen fra ett molekyl til et annet. Eksempler på acyltransferaser: lecitinkolesterol acyltransferase (overfører en funksjonell gruppe fra en fettsyre til kolesterol), lysofosfatidylkolin acyltransferase (acylgruppen overføres til lysofosfatidylkolin).
c) Aminotransferaser er enzymer som er involvert i omdannelsen av aminosyrer. Eksempler på enzymer: alaninaminotransferase, som katalyserer syntesen av alanin fra pyruvat og glutamat ved overføring av aminogrupper.
d) Fosfotransferaser. Enzymer fra denne undergruppen katalyserer tilsetningen av en fosfatgruppe. Et annet navn for fosfotransferaser, kinaser, er mye mer vanlig. Eksempler er enzymer som heksokinaser og aspartatkinaser, som tilfører fosforrester til henholdsvis heksoser (oftest glukose) og til asparaginsyre.
3. Hydrolaser er en klasse enzymer som katalyserer sp altningen av bindinger i et molekyl, etterfulgt av tilsetning av vann. Stoffer som tilhører denne gruppen er hovedenzymene i fordøyelsen.
a) Esteraser - bryte eteriske bånd. Et eksempel er lipaser, som bryter ned fett.
b) Glykosidaser. Biokjemien til enzymer i denne serien består i ødeleggelsen av glykosidbindinger av polymerer (polysakkarider og oligosakkarider). Eksempler: amylase, sukrase, m altase.
c) Peptidaser er enzymer som katalyserer nedbrytningen av proteiner til aminosyrer. Peptidaser inkluderer enzymer som pepsiner, trypsin, chymotrypsin, karboksypeptidase.
d) Amidaser - splittede amidbindinger. Eksempler: arginase, urease, glutaminase osv. Mange amidaseenzymer forekommer i ornitinsyklusen.
4. Lyaser er enzymer som ligner hydrolaser i funksjon, men vann forbrukes ikke under sp altningen av bindinger i molekyler. Enzymer av denne klassen inneholder alltid en ikke-proteindel, for eksempel i form av vitamin B1 eller B6.
a) Dekarboksylaser. Disse enzymene virker på C-C-bindingen. Eksempler ertjene som glutamatdekarboksylase eller pyruvatdekarboksylase.
b) Hydrataser og dehydrataser er enzymer som katalyserer reaksjonen av splittende C-O-bindinger.
c) Amidin-lyaser - ødelegge C-N-bindinger. Eksempel: argininsuksinatlyase.
d) P-O lyase. Slike enzymer sp alter som regel fosfatgruppen fra substratsubstansen. Eksempel: adenylatsyklase.
Biokjemien til enzymer er basert på deres struktur
Egetene til hvert enzym bestemmes av dets individuelle, unike struktur. Et enzym er først og fremst et protein, og dets struktur og foldingsgrad spiller en avgjørende rolle for funksjonen.
Hver biokatalysator er preget av tilstedeværelsen av et aktivt senter, som igjen er delt inn i flere uavhengige funksjonsområder:
1) Det katalytiske senteret er en spesiell region av proteinet, gjennom hvilken enzymet festes til substratet. Avhengig av konformasjonen til proteinmolekylet, kan det katalytiske senteret ha en rekke former, som må passe til underlaget på samme måte som en lås til en nøkkel. En slik kompleks struktur forklarer hvorfor det enzymatiske proteinet er i en tertiær eller kvaternær tilstand.
2) Adsorpsjonssenter - fungerer som en "holder". Her er det for det første en sammenheng mellom enzymmolekylet og substratmolekylet. Imidlertid er bindingene som dannes av adsorpsjonssenteret svært svake, noe som betyr at den katalytiske reaksjonen er reversibel på dette stadiet.
3) Allosteriske sentre kan lokaliseres somi det aktive stedet, og over hele overflaten av enzymet som helhet. Deres funksjon er å regulere funksjonen til enzymet. Regulering skjer ved hjelp av inhibitormolekyler og aktivatormolekyler.
Aktivatorproteiner, som binder seg til enzymmolekylet, fremskynder arbeidet. Hemmere, tvert imot, hemmer katalytisk aktivitet, og dette kan skje på to måter: enten binder molekylet seg til det allosteriske stedet i området til det aktive stedet for enzymet (konkurrerende hemming), eller det fester seg til en annen region av proteinet (ikke-konkurrerende hemming). Konkurransehemming anses som mer effektiv. Tross alt stenger dette stedet for binding av substratet til enzymet, og denne prosessen er bare mulig i tilfelle av nesten fullstendig sammenfall av formen til inhibitormolekylet og det aktive senteret.
Et enzym består ofte ikke bare av aminosyrer, men også av andre organiske og uorganiske stoffer. Følgelig er apoenzymet isolert - proteindelen, koenzymet - den organiske delen, og kofaktoren - den uorganiske delen. Koenzymet kan representeres av karbohydrater, fett, nukleinsyrer, vitaminer. På sin side er kofaktoren oftest hjelpemetallioner. Aktiviteten til enzymer bestemmes av dens struktur: ytterligere stoffer som utgjør sammensetningen endrer de katalytiske egenskapene. Ulike typer enzymer er resultatet av en kombinasjon av alle de ovennevnte komplekse dannelsesfaktorene.
Regulering av enzymer
Enzymer som biologisk aktive stoffer er ikke alltid nødvendig for kroppen. Biokjemien til enzymer er slik at de kan skade en levende celle i tilfelle overdreven katalyse. For å forhindre de skadelige effektene av enzymer på kroppen, er det nødvendig å på en eller annen måte regulere arbeidet deres.
T. Siden enzymer er av proteinkarakter, blir de lett ødelagt ved høye temperaturer. Denatureringsprosessen er reversibel, men den kan påvirke funksjonen til stoffer betydelig.
pH spiller også en stor rolle i regulering. Den høyeste aktiviteten til enzymer, som regel, observeres ved nøytrale pH-verdier (7,0-7,2). Det finnes også enzymer som virker bare i et surt miljø eller bare i et alkalisk. Så i cellelysosomer opprettholdes en lav pH, hvor aktiviteten til hydrolytiske enzymer er maksimal. Hvis de ved et uhell kommer inn i cytoplasmaet, hvor miljøet allerede er nærmere nøytr alt, vil aktiviteten reduseres. Slik beskyttelse mot "selvspising" er basert på særegenhetene ved arbeidet med hydrolaser.
Det er verdt å nevne betydningen av koenzym og kofaktor i sammensetningen av enzymer. Tilstedeværelsen av vitaminer eller metallioner påvirker funksjonen til visse spesifikke enzymer betydelig.
Enzymnomenklatur
Alle enzymer i kroppen er vanligvis navngitt avhengig av deres tilhørighet til noen av klassene, samt av underlaget de reagerer med. Noen ganger, i henhold til den systematiske nomenklaturen, brukes ikke ett, men to underlag i navnet.
Eksempler på navn på noen enzymer:
- Leverenzymer: laktat-dehydrogenase, glutamat dehydrogenase.
- Fullt systematisk navn på enzymet: laktat-NAD+-oksidoredukt-ase.
Det finnes også trivielle navn som ikke følger reglene for nomenklatur. Eksempler er fordøyelsesenzymer: trypsin, chymotrypsin, pepsin.
Enzymsynteseprosess
Enzymes funksjoner bestemmes på genetisk nivå. Siden et molekyl stort sett er et protein, gjentar syntesen nøyaktig prosessene med transkripsjon og translasjon.
Syntesen av enzymer skjer i henhold til følgende skjema. Først leses informasjon om ønsket enzym fra DNA, som et resultat av at det dannes mRNA. Messenger RNA koder for alle aminosyrene som utgjør enzymet. Regulering av enzymer kan også skje på DNA-nivå: hvis produktet av den katalyserte reaksjonen er tilstrekkelig, stopper gentranskripsjonen og omvendt, hvis det er behov for et produkt, aktiveres transkripsjonsprosessen.
Etter at mRNA har kommet inn i cytoplasmaet til cellen, begynner neste trinn - oversettelse. På ribosomer av det endoplasmatiske retikulum syntetiseres en primærkjede, bestående av aminosyrer forbundet med peptidbindinger. Imidlertid kan proteinmolekylet i primærstrukturen ennå ikke utføre sine enzymatiske funksjoner.
Aktiviteten til enzymer avhenger av strukturen til proteinet. På samme ER oppstår proteinvridning, som et resultat av at det dannes først sekundære og deretter tertiære strukturer. Syntesen av noen enzymer stopper allerede på dette stadiet, men for å aktivere den katalytiske aktiviteten er det ofte nødvendigtillegg av koenzym og kofaktor.
I visse områder av det endoplasmatiske retikulum er de organiske komponentene i enzymet festet: monosakkarider, nukleinsyrer, fett, vitaminer. Noen enzymer kan ikke fungere uten tilstedeværelsen av et koenzym.
Kofaktor spiller en avgjørende rolle i dannelsen av proteinets kvartære struktur. Noen funksjoner til enzymer er kun tilgjengelige når proteinet når domeneorganisasjonen. Derfor er tilstedeværelsen av en kvartær struktur veldig viktig for dem, der forbindelsesleddet mellom flere proteinkuler er et metallion.
Flere former for enzymer
Det er situasjoner hvor det er nødvendig å ha flere enzymer som katalyserer den samme reaksjonen, men som skiller seg fra hverandre i noen parametere. Et enzym kan for eksempel virke ved 20 grader, men ved 0 grader vil det ikke lenger kunne utføre sine funksjoner. Hva bør en levende organisme gjøre i en slik situasjon ved lave omgivelsestemperaturer?
Dette problemet løses enkelt ved tilstedeværelse av flere enzymer samtidig, som katalyserer den samme reaksjonen, men fungerer under forskjellige forhold. Det finnes to typer flere former for enzymer:
- Isoenzymer. Slike proteiner er kodet av forskjellige gener, består av forskjellige aminosyrer, men katalyserer samme reaksjon.
- Sanne flertallsformer. Disse proteinene er transkribert fra det samme genet, men peptider er modifisert på ribosomer. Utgangen er flere former for det samme enzymet.
BSom et resultat dannes den første typen av multiple former på genetisk nivå, mens den andre typen dannes på post-translasjonelt nivå.
Betydningen av enzymer
Bruken av enzymer i medisinen reduseres til frigjøring av nye legemidler, der stoffene allerede er i riktige mengder. Forskere har ennå ikke funnet en måte å stimulere syntesen av manglende enzymer i kroppen på, men i dag er medisiner allment tilgjengelige som midlertidig kan kompensere for mangelen deres.
Ulike enzymer i cellen katalyserer en lang rekke livsopprettholdende reaksjoner. En av disse enismene er representanter for gruppen av nukleaser: endonukleaser og eksonukleaser. Jobben deres er å opprettholde et konstant nivå av nukleinsyrer i cellen, og fjerne skadet DNA og RNA.
Ikke glem et slikt fenomen som blodpropp. Denne prosessen er et effektivt mål for beskyttelse og er under kontroll av en rekke enzymer. Den viktigste er trombin, som omdanner det inaktive proteinet fibrinogen til aktivt fibrin. Trådene skaper et slags nettverk som tetter skadestedet på karet, og forhindrer derved stort blodtap.
Enzymer brukes i vinfremstilling, brygging, og oppnår mange fermenterte melkeprodukter. Gjær kan brukes til å produsere alkohol fra glukose, men et ekstrakt fra det er tilstrekkelig for en vellykket flyt av denne prosessen.
Interessante fakta du ikke visste
- Alle enzymer i kroppen har en enorm masse - fra 5000 til1000000 Ja. Dette skyldes tilstedeværelsen av protein i molekylet. Til sammenligning: molekylvekten til glukose er 180 Da, og karbondioksid er bare 44 Da.
- Til dags dato er det oppdaget mer enn 2000 enzymer som er funnet i cellene til ulike organismer. De fleste av disse stoffene er imidlertid ikke fullt ut forstått ennå.
- Enzymaktivitet brukes til å produsere effektive vaskemidler. Her utfører enzymer samme rolle som i kroppen: de bryter ned organisk materiale, og denne egenskapen hjelper i kampen mot flekker. Det anbefales å bruke et lignende vaskepulver ved en temperatur som ikke er høyere enn 50 grader, ellers kan denatureringsprosessen oppstå.
- Ifølge statistikk lider 20 % av mennesker rundt om i verden av mangel på noen av enzymene.
- Egenskapene til enzymer har vært kjent i svært lang tid, men først i 1897 skjønte folk at ikke selve gjæren, men ekstraktet fra cellene deres kan brukes til å fermentere sukker til alkohol.
