Proteiner (polypeptider, proteiner) er makromolekylære stoffer, som inkluderer alfa-aminosyrer forbundet med en peptidbinding. Sammensetningen av proteiner i levende organismer bestemmes av den genetiske koden. Syntesen bruker som regel et sett med 20 standard aminosyrer.
Proteinklassifisering
Separering av proteiner utføres i henhold til forskjellige kriterier:
- Formen til et molekyl.
- Komposisjon.
- Functions.
I henhold til det siste kriteriet er proteiner klassifisert:
- Om strukturell.
- Næringsrikt og sparsomt.
- Transport.
- Entreprenører.
Strukturelle proteiner
Disse inkluderer elastin, kollagen, keratin, fibroin. Strukturelle polypeptider er involvert i dannelsen av cellemembraner. De kan opprette kanaler eller utføre andre funksjoner i dem.
Næringsrike, lagringsproteiner
Næringspolypeptidet er kasein. På grunn av det er den voksende organismen forsynt med kalsium, fosfor ogaminosyrer.
Reserveproteiner er frø av kulturplanter, eggehvite. De konsumeres under utviklingsstadiet til embryoene. I menneskekroppen, som hos dyr, lagres ikke proteiner i reserve. De må inntas regelmessig sammen med mat, ellers er det sannsynlig at det utvikles dystrofi.
Transport polypeptider
Hemoglobin er et klassisk eksempel på slike proteiner. Andre polypeptider involvert i bevegelse av hormoner, lipider og andre stoffer finnes også i blodet.
Cellemembraner inneholder proteiner som har evnen til å transportere ioner, aminosyrer, glukose og andre forbindelser over cellemembranen.
Kontraktile proteiner
Funksjonene til disse polypeptidene er relatert til muskelfibrenes arbeid. I tillegg sørger de for bevegelse av flimmerhår og flageller i protozoer. Kontraktile proteiner utfører funksjonen til å transportere organeller i cellen. På grunn av deres tilstedeværelse sikres en endring i cellulære former.
Eksempler på kontraktile proteiner er myosin og aktin. Det er verdt å si at disse polypeptidene ikke bare finnes i cellene til muskelfibre. Kontraktile proteiner utfører oppgavene sine i nesten alt dyrevev.
Funksjoner
Et individuelt polypeptid, tropomyosin, finnes i celler. Det kontraktile muskelproteinet myosin er dets polymer. Den danner et kompleks med aktin.
Kontraktile muskelproteiner løses ikke opp i vann.
Hastighet for polypeptidsyntese
Den reguleres av skjoldbruskkjertelen ogsteroidhormoner. De trenger inn i cellen og binder seg til spesifikke reseptorer. Det dannede komplekset trenger inn i cellekjernen og binder seg til kromatin. Dette øker hastigheten for polypeptidsyntese på gennivå.
Aktive gener gir økt syntese av visse RNA. Den forlater kjernen, går til ribosomene og aktiverer syntesen av nye strukturelle eller kontraktile proteiner, enzymer eller hormoner. Dette er den anabole effekten av gener.
I mellomtiden er proteinsyntese i celler en ganske langsom prosess. Det krever høye energikostnader og plastmateriale. Følgelig er ikke hormoner i stand til raskt å kontrollere metabolismen. Deres hovedoppgave er å regulere vekst, differensiering og utvikling av celler i kroppen.
Muskelsammentrekning
Det er et godt eksempel på den kontraktile funksjonen til proteiner. I løpet av forskningen ble det funnet at grunnlaget for muskelkontraksjon er en endring i de fysiske egenskapene til polypeptidet.
Den kontraktile funksjonen utføres av actomyosin-proteinet, som interagerer med adenosintrifosforsyre. Denne forbindelsen er ledsaget av sammentrekning av myofibriller. En slik interaksjon kan observeres utenfor kroppen.
For eksempel, hvis dynket i vann (masererte) muskelfibre, uten eksitabilitet, utsettes for en løsning av adenosintrifosfat, vil deres skarpe sammentrekning begynne, på samme måte som sammentrekningen av levende muskler. Denne erfaringen er av stor praktisk betydning. Det beviser hanmuskelkontraksjon krever en kjemisk reaksjon av kontraktile proteiner med et energirikt stoff.
Vitamin E-virkningen
På den ene siden er det den viktigste intracellulære antioksidanten. Vitamin E beskytter fett og andre lett oksiderte forbindelser mot oksidasjon. Samtidig fungerer den som en elektronbærer og deltar i redoksreaksjoner, som er forbundet med lagring av frigjort energi.
Vitamin E-mangel forårsaker atrofi av muskelvev: innholdet av det kontraktile proteinet myosin reduseres kraftig, og det erstattes av kollagen, et inert polypeptid.
Spesifisiteten til myosin
Det regnes som et av de viktigste kontraktile proteinene. Det utgjør omtrent 55 % av det totale innholdet av polypeptider i muskelvev.
Filamenter (tykke filamenter) av myofibriller er laget av myosin. Molekylet inneholder en lang fibrillær del, som har en dobbelspiralstruktur, og hoder (kulestrukturer). Myosin inneholder 6 underenheter: 2 tunge og 4 lette kjeder plassert i den kuleformede delen.
Hovedoppgaven til den fibrillære regionen er evnen til å danne bunter av myosinfilamenter eller tykke protofibriller.
På hodene er det aktive stedet for ATPase og det aktinbindende senteret. Dette sikrer ATP-hydrolyse og binding til aktinfilamenter.
varianter
Undertyper av aktin og myosin er:
- Dynein av flageller og flimmerhårprotozoer.
- Spektrin i erytrocyttmembraner.
- Neurostenin av perisynaptiske membraner.
Bakterielle polypeptider som er ansvarlige for bevegelsen av ulike stoffer i en konsentrasjonsgradient kan også tilskrives variantene av aktin og myosin. Denne prosessen kalles også kjemotakse.
Rollen til adenosintrifosforsyre
Hvis du legger actomyosin-filamenter i en sur løsning, tilsett kalium- og magnesiumioner, kan du se at de er forkortet. I dette tilfellet observeres nedbrytningen av ATP. Dette fenomenet indikerer at nedbrytningen av adenosintrifosforsyre har et visst forhold til en endring i de fysisk-kjemiske egenskapene til det kontraktile proteinet og følgelig med arbeidet til musklene. Dette fenomenet ble først identifisert av Szent-Gyorgyi og Engelhardt.
Syntesen og nedbrytningen av ATP er avgjørende i prosessen med å konvertere kjemisk energi til mekanisk energi. Under nedbrytningen av glykogen, ledsaget av produksjonen av melkesyre, som ved defosforylering av adenosintrifosfor- og kreatinfosforsyrer, er det ikke nødvendig med oksygen. Dette forklarer evnen til en isolert muskel til å fungere under anaerobe forhold.
Melkesyre og produkter dannet under nedbrytningen av adenosintrifosforsyre og kreatinfosforsyre samler seg i muskelfibre som er slitne når man jobber i et anaerobt miljø. Som et resultat blir reservene av stoffer oppbrukt, under sp altningen frigjøres den nødvendige energien. Hvis en sliten muskel plasseres i et miljø som inneholder oksygen, vil den gjøre detkonsumere det. Noe av melkesyren vil begynne å oksidere. Som et resultat dannes vann og karbondioksid. Den frigjorte energien vil bli brukt til resyntese av kreatinfosforsyre, adenosintrifosforsyrer og glykogen fra nedbrytningsprodukter. På grunn av dette vil muskelen igjen få arbeidsevnen.
skjelettmuskulatur
Individuelle egenskaper til polypeptider kan bare forklares med eksemplet på deres funksjoner, dvs. deres bidrag til komplekse aktiviteter. Blant de få strukturene som det er etablert en korrelasjon mellom protein- og organfunksjon for, fortjener skjelettmuskulatur spesiell oppmerksomhet.
Cellen hennes aktiveres av nerveimpulser (membranstyrte signaler). Molekylært er sammentrekning basert på sykling av kryssbroer gjennom periodiske interaksjoner mellom aktin, myosin og Mg-ATP. Kalsiumbindende proteiner og Ca-ioner fungerer som mediatorer mellom effektorer og nervesignaler.
Mediasjon begrenser responshastigheten på "på/av"-impulser og forhindrer spontane sammentrekninger. Samtidig styres noen svingninger (fluktuasjoner) av svinghjulets muskelfibre til insekter med vinger ikke av ioner eller lignende lavmolekylære forbindelser, men direkte av kontraktile proteiner. På grunn av dette er svært raske sammentrekninger mulig, som etter aktivering fortsetter av seg selv.
Flytende krystallegenskaper til polypeptider
Ved forkorting av muskelfibreperioden for gitteret dannet av protofibriller endres. Når et gitter av tynne filamenter går inn i en struktur av tykke elementer, erstattes den tetragonale symmetrien med den sekskantede. Dette fenomenet kan betraktes som en polymorf overgang i et flytende krystallsystem.
Funksjoner ved mekanokjemiske prosesser
De koker ned til transformasjon av kjemisk energi til mekanisk energi. ATP-aseaktiviteten til mitokondrielle cellemembraner ligner på virkningen av iosinsystemet i skjelettmuskulaturen. Fellestrekk er også bemerket i deres mekanokjemiske egenskaper: de reduseres under påvirkning av ATP.
Følgelig må et kontraktilt protein være tilstede i mitokondriemembranene. Og han er virkelig der. Det er fastslått at kontraktile polypeptider er involvert i mitokondriell mekanokjemi. Det viste seg imidlertid også at fosfatidylinositol (membranlipid) også spiller en betydelig rolle i prosessene.
Extra
Myosinproteinmolekylet bidrar ikke bare til sammentrekning av ulike muskler, men kan også delta i andre intracellulære prosesser. Dette handler spesielt om bevegelse av organeller, festing av aktinfilamenter til membraner, dannelse og funksjon av cytoskjelettet osv. Nesten alltid samhandler molekylet på en eller annen måte med aktin, som er den andre nøkkelkontraktilen. protein.
Det er bevist at actomyosin-molekyler kan endre lengde under påvirkning av kjemisk energi som frigjøres når en fosforsyrerest sp altes fra ATP. Med andre ord, denne prosessenforårsaker muskelsammentrekning.
ATP-systemet fungerer dermed som en slags akkumulator av kjemisk energi. Etter behov blir den direkte til en mekanisk gjennom actomyosin. Samtidig er det ikke noe mellomstadium som er karakteristisk for prosessene for interaksjon av andre elementer - overgangen til termisk energi.
