Transaminering av aminosyrer er prosessen med intermolekylær overføring fra startsubstansen til aminogruppen til ketosyren uten dannelse av ammoniakk. La oss vurdere mer detaljert egenskapene til denne reaksjonen, så vel som dens biologiske betydning.
Oppdagelseshistorikk
Aminosyretransamineringsreaksjonen ble oppdaget av de sovjetiske kjemikerne Kritzman og Brainstein i 1927. Forskere har arbeidet med prosessen med deaminering av glutaminsyre i muskelvev og funnet ut at når pyrodruesyre og glutaminsyre tilsettes til homogenatet av muskelvev, dannes alanin og α-ketoglutarsyre. Det unike med funnet var at prosessen ikke ble ledsaget av dannelsen av ammoniakk. Under forsøkene klarte de å finne ut at transaminering av aminosyrer er en reversibel prosess.
Når reaksjonene fortsatte, ble spesifikke enzymer brukt som katalysatorer, som ble k alt aminoferaser (transmaminaser).
Prosessfunksjoner
Aminosyrer involvert i transaminering kan være monokarboksylforbindelser. I laboratoriestudier ble det funnet at transamineringasparagin og glutamin med ketosyrer forekommer i dyrevev.
Aktiv deltakelse i overføringen av aminogruppen tar pyridoksalfosfat, som er et koenzym av transaminaser. I prosessen med interaksjon dannes pyridoksaminfosfat fra det. Enzymer fungerer som en katalysator for denne prosessen: oksidase, pyridoksaminase.
Reaksjonsmekanisme
Transaminering av aminosyrer ble forklart av sovjetiske forskere Shemyakin og Braunstein. Alle transaminaser har koenzymet pyridoksalfosfat. Overføringsreaksjonene den akselererer er like i mekanisme. Prosessen foregår i to trinn. For det første tar pyridoksalfosfat en funksjonell gruppe fra aminosyren, noe som resulterer i dannelsen av ketosyre og pyridoksaminfosfat. På det andre trinnet reagerer det med α-ketosyre, pyridoksalfosfat, den tilsvarende ketosyren, dannes som sluttprodukter. I slike interaksjoner er pyridoksalfosfat bæreren av aminogruppen.
Transaminering av aminosyrer med denne mekanismen ble bekreftet ved spektralanalysemetoder. For tiden er det nye bevis for tilstedeværelsen av en slik mekanisme i levende vesener.
Verdi i bytteprosesser
Hvilken rolle spiller aminosyretransaminering? Verdien av denne prosessen er ganske stor. Disse reaksjonene er vanlige i planter og mikroorganismer, i dyrevev på grunn av deres høye motstand mot kjemiske, fysiske,biologiske faktorer, absolutt stereokjemisk spesifisitet i forhold til D- og L-aminosyrer.
Den biologiske betydningen av transaminering av aminosyrer har blitt analysert av mange forskere. Det har blitt gjenstand for en detaljert studie i metabolske aminosyreprosesser. I løpet av forskningen ble det fremsatt en hypotese om muligheten for prosessen med transaminering av aminosyrer ved bruk av transdeaminering. Euler oppdaget at i dyrevev bare L-glutaminsyre deamineres fra aminosyrer i høy hastighet, og prosessen katalyseres av glutamatdehydrogenase.
Prosessene med deaminering og transaminering av glutaminsyre er reversible reaksjoner.
Klinisk betydning
Hvordan brukes aminosyretransaminering? Den biologiske betydningen av denne prosessen ligger i muligheten for å gjennomføre kliniske studier. For eksempel har blodserumet til en frisk person fra 15 til 20 enheter transaminaser. Ved organiske vevslesjoner observeres celleødeleggelse, noe som fører til frigjøring av transaminaser til blodet fra lesjonen.
I tilfelle av hjerteinfarkt, bokstavelig t alt etter 3 timer, øker nivået av aspartataminotransferase til 500 enheter.
Hvordan brukes aminosyretransaminering? Biokjemi involverer en transaminasetest, i henhold til resultatene som pasienten får diagnosen, og effektive metoder for å behandle den identifiserte sykdommen velges.
Spesialsett brukes til diagnostiske formål i klinikken for sykdommerkjemikalier for rask påvisning av laktatdehydrogenase, kreatinkinase, transaminaseaktivitet.
Hypertransaminasemi er observert ved sykdommer i nyrer, lever, bukspyttkjertel, samt ved akutt karbontetrakloridforgiftning.
Transaminering og deaminering av aminosyrer brukes i moderne diagnostikk for å oppdage akutte leverinfeksjoner. Dette skyldes en kraftig økning i alaninaminotransferase ved enkelte leverproblemer.
Transamineringsdeltakere
Glutaminsyre har en spesiell rolle i denne prosessen. En bred distribusjon i plante- og dyrevev, stereokjemisk spesifisitet for aminosyrer og katalytisk aktivitet har gjort transaminaser til et emne for studier i forskningslaboratorier. Alle naturlige aminosyrer (unntatt metionin) interagerer med α-ketoglutarsyre under transaminering, noe som resulterer i dannelse av keto- og glutaminsyre. Den gjennomgår deaminering under påvirkning av glutamatdehydrogenase.
Opsjoner for oksidativ deaminering
Det finnes direkte og indirekte typer av denne prosessen. Direkte deaminering innebærer bruk av et enkelt enzym som katalysator; reaksjonsproduktet er ketosyre og ammoniakk. Denne prosessen kan foregå på en aerob måte, forutsatt tilstedeværelse av oksygen, eller på en anaerob måte (uten oksygenmolekyler).
Funksjoner ved oksidativ deaminering
D-oksidaser av aminosyrer fungerer som katalysatorer for den aerobe prosessen, og oksidaser av L-aminosyrer vil fungere som koenzymer. Disse stoffene finnes i menneskekroppen, men de viser minimal aktivitet.
Anaerob variant av oksidativ deaminering er mulig for glutaminsyre, glutamatdehydrogenase fungerer som en katalysator. Dette enzymet finnes i mitokondriene til alle levende organismer.
Ved indirekte oksidativ deaminering skilles to trinn. Først overføres aminogruppen fra det opprinnelige molekylet til ketoforbindelsen, en ny keto og aminosyrer dannes. Videre kataboliseres ketoskjelettet på spesifikke måter, deltar i trikarboksylsyresyklusen og vevsånding, sluttproduktene vil være vann og karbondioksid. I tilfelle sult vil karbonskjelettet av glukogene aminosyrer bli brukt til å danne glukosemolekyler i glukoneogenese.
Det andre trinnet innebærer eliminering av aminogruppen ved deaminering. I menneskekroppen er en lignende prosess bare mulig for glutaminsyre. Som et resultat av denne interaksjonen dannes α-ketoglutarsyre og ammoniakk.
Konklusjon
Bestemmelse av aktiviteten til to enzymer for transaminering av aspartataminotransferase og alaninaminotransferase har funnet anvendelse i medisin. Disse enzymene kan reversibelt interagere med α-ketoglutarsyre, overføre funksjonelle aminogrupper fra aminosyrer til den,danner ketoforbindelser og glutaminsyre. Til tross for at aktiviteten til disse enzymene øker ved sykdommer i hjertemuskel og lever, finner man maksimal aktivitet i blodserumet for AST, og for ALAT ved hepatitt.
Aminosyrer er uunnværlige i syntesen av proteinmolekyler, samt dannelsen av mange andre aktive biologiske forbindelser som kan regulere metabolske prosesser i kroppen: hormoner, nevrotransmittere. I tillegg er de givere av nitrogenatomer i syntesen av ikke-proteinnitrogenholdige stoffer, inkludert kolin, kreatin.
Ketabolisme av aminosyrer kan brukes som energikilde for syntese av adenosintrifosforsyre. Energifunksjonen til aminosyrer er av spesiell verdi i sultprosessen, så vel som ved diabetes mellitus. Aminosyremetabolisme lar deg etablere koblinger mellom mange kjemiske transformasjoner som skjer i en levende organisme.
Menneskekroppen inneholder omtrent 35 gram frie aminosyrer, og blodinnholdet deres er 3565 mg/dL. En stor mengde av dem kommer inn i kroppen fra mat, i tillegg er de i sitt eget vev, de kan også dannes av karbohydrater.
I mange celler (unntatt erytrocytter) brukes de ikke bare til proteinsyntese, men også til dannelse av purin, pyrimidinnukleotider, biogene aminer, membranfosfolipider.
I løpet av dagen brytes ca. 400 g proteinforbindelser ned til aminosyrer i menneskekroppen, og den omvendte prosessen skjer i omtrent samme mengde.
stoffproteiner er ikke i stand til å betale kostnadene til aminosyrer for syntese av andre organiske forbindelser ved katabolisme.
I evolusjonsprosessen har menneskeheten mistet evnen til å syntetisere mange aminosyrer på egen hånd, derfor er det nødvendig å få disse nitrogenholdige forbindelsene fra mat for å gi kroppen dem fullt ut.. De kjemiske prosessene som aminosyrer deltar i er fortsatt gjenstand for studier av kjemikere og leger.
