Ordet "enzym" har latinske røtter. I oversettelse betyr det "surdeig". På engelsk brukes begrepet "enzym", avledet fra det greske begrepet, som betyr det samme. Enzymer er spesialiserte proteiner. De dannes i celler og har evnen til å akselerere forløpet av biokjemiske prosesser. Med andre ord fungerer de som biologiske katalysatorer. La oss vurdere nærmere hva som utgjør spesifisiteten til virkningen av enzymer. Spesifisitetstypene vil også bli beskrevet i artikkelen.
Generelle egenskaper
Manifestasjonen av den katalytiske aktiviteten til noen enzymer skyldes tilstedeværelsen av en rekke ikke-proteinforbindelser. De kalles kofaktorer. De er delt inn i 2 grupper: metallioner og en rekke uorganiske stoffer, samt koenzymer (organiske forbindelser).
Aktivitetsmekanisme
I sin kjemiske natur tilhører enzymer gruppen av proteiner. Imidlertid, i motsetning til sistnevnte, inneholder elementene som vurderes et aktivt nettsted. Det er et unikt kompleks av funksjonelle grupper av aminosyrerester. De er strengt orientert i rommet på grunn av den tertiære eller kvartære strukturen til enzymet. I aktivsenteret er isolerte katalytiske og substratsteder. Det siste er det som bestemmer spesifisiteten til enzymer. Substratet er stoffet som proteinet virker på. Tidligere ble det antatt at deres samhandling er utført på prinsippet om "nøkkelen til slottet." Det aktive stedet må med andre ord tydelig svare til underlaget. For tiden råder en annen hypotese. Det antas at det ikke er noen eksakt korrespondanse i utgangspunktet, men det vises i løpet av interaksjonen mellom stoffer. Det andre - katalytiske - stedet påvirker spesifisiteten til handlingen. Med andre ord, det bestemmer arten av den akselererte reaksjonen.
Bygning
Alle enzymer er delt inn i en- og to-komponent. De førstnevnte har en struktur som ligner strukturen til enkle proteiner. De inneholder bare aminosyrer. Den andre gruppen - proteiner - inkluderer protein og ikke-proteindeler. Det siste er koenzymet, det første er apoenzymet. Sistnevnte bestemmer substratspesifisiteten til enzymet. Det vil si at den utfører funksjonen til et substratsted i det aktive senteret. Koenzymet fungerer følgelig som en katalytisk region. Det er relatert til handlingens spesifisitet. Vitaminer, metaller og andre lavmolekylære forbindelser kan fungere som koenzymer.
Catalysis
Forekomsten av enhver kjemisk reaksjon er assosiert med kollisjon av molekyler av interagerende stoffer. Bevegelsen deres i systemet bestemmes av tilstedeværelsen av potensiell fri energi. For en kjemisk reaksjon er det nødvendig at molekylene tar en overgangtilstand. De må med andre ord ha nok styrke til å passere gjennom energibarrieren. Det representerer minimumsmengden energi for å gjøre alle molekyler reaktive. Alle katalysatorer, inkludert enzymer, er i stand til å senke energibarrieren. Dette bidrar til det akselererte reaksjonsforløpet.
Hva er spesifisiteten til enzymer?
Denne evnen kommer til uttrykk i akselerasjonen av bare en viss reaksjon. Enzymer kan virke på samme underlag. Imidlertid vil hver av dem bare akselerere en spesifikk reaksjon. Den reaktive spesifisiteten til enzymet kan spores ved eksemplet med pyruvatdehydrogenasekomplekset. Det inkluderer proteiner som påvirker PVK. De viktigste er: pyruvatdehydrogenase, pyruvatdekarboksylase, acetyltransferase. Selve reaksjonen kalles oksidativ dekarboksylering av PVC. Produktet er aktiv eddiksyre.
klassifisering
Det finnes følgende typer enzymspesifisitet:
- Stereokjemisk. Det uttrykkes i et stoffs evne til å påvirke en av de mulige substratstereoisomerene. For eksempel er fumarathydrotase i stand til å virke på fumarat. Det påvirker imidlertid ikke cis-isomeren - maleinsyre.
- Absolutt. Spesifisiteten til enzymer av denne typen uttrykkes i evnen til et stoff til å påvirke bare et spesifikt substrat. For eksempel reagerer sukrase utelukkende med sukrose, arginase med arginin og så videre.
- Slektning. Spesifisiteten til enzymene i dettekasus uttrykkes i et stoffs evne til å påvirke en gruppe substrater som har en binding av samme type. For eksempel reagerer alfa-amylase med glykogen og stivelse. De har en binding av glykosidtypen. Trypsin, pepsin, chymotrypsin påvirker mange proteiner i peptidgruppen.
Temperature
Enzymer har spesifisitet under visse forhold. For de fleste av dem tas en temperatur på + 35 … + 45 grader som det optimale. Når et stoff plasseres under forhold med lavere hastighet, vil dets aktivitet avta. Denne tilstanden kalles reversibel inaktivering. Når temperaturen stiger, vil evnene hans bli gjenopprettet. Det er verdt å si at når den plasseres under forhold der t er høyere enn de angitte verdiene, vil inaktivering også forekomme. Men i dette tilfellet vil det være irreversibelt, siden det ikke vil bli gjenopprettet når temperaturen synker. Dette skyldes denaturering av molekylet.
påvirkning av pH
Molekylets ladning avhenger av surheten. Følgelig påvirker pH aktiviteten til det aktive stedet og spesifisiteten til enzymet. Den optimale surhetsindeksen for hvert stoff er forskjellig. Imidlertid er det i de fleste tilfeller 4-7. For eksempel, for spytt alfa-amylase, er den optimale surheten 6,8. I mellomtiden er det en rekke unntak. Den optimale surheten til pepsin er for eksempel 1,5-2,0, chymotrypsin og trypsin er 8-9.
Konsentrasjon
Jo mer enzym som er tilstede, desto raskere er reaksjonshastigheten. Lignendeen konklusjon kan også trekkes angående konsentrasjonen av substratet. Imidlertid er metningsinnholdet i målet teoretisk bestemt for hvert stoff. Med den vil alle aktive sentre bli okkupert av det tilgjengelige underlaget. I dette tilfellet vil spesifisiteten til enzymet være maksimal, uavhengig av den påfølgende tilsetningen av mål.
Regulatory Substances
De kan deles inn i hemmere og aktivatorer. Begge disse kategoriene er delt inn i uspesifikke og spesifikke. Den sistnevnte typen aktivatorer inkluderer galles alter (for lipase i bukspyttkjertelen), kloridioner (for alfa-amylase), s altsyre (for pepsin). Uspesifikke aktivatorer er magnesiumioner som påvirker kinaser og fosfataser, og spesifikke inhibitorer er terminale peptider av proenzymer. Sistnevnte er inaktive former for stoffer. De aktiveres ved sp altning av terminale peptider. Deres spesifikke typer tilsvarer hvert enkelt proenzym. For eksempel, i en inaktiv form, produseres trypsin i form av trypsinogen. Det aktive senteret er lukket av et termin alt heksapeptid, som er en spesifikk hemmer. I aktiveringsprosessen deles den av. Det aktive stedet for trypsin blir åpent som et resultat. Uspesifikke inhibitorer er s alter fra tungmetaller. For eksempel kobbersulfat. De provoserer denaturering av forbindelser.
Inhibition
Det kan være konkurransedyktig. Dette fenomenet kommer til uttrykk i utseendet til en strukturell likhet mellom inhibitoren og substratet. De ergå inn i en kamp om kommunikasjon med det aktive senteret. Hvis inhibitorinnholdet er høyere enn substratet, dannes en kompleks enzyminhibitor. Når et målstoff tilsettes, vil forholdet endres. Som et resultat vil inhibitoren tvinges ut. For eksempel fungerer succinat som et substrat for succinatdehydrogenase. Hemmere er oksaloacetat eller malonat. Konkurransepåvirkning anses å være reaksjonsprodukter. Ofte ligner de på underlag. For eksempel, for glukose-6-fosfat, er produktet glukose. Substratet vil være glukose-6 fosfat. Ikke-konkurrerende hemming innebærer ikke strukturell likhet mellom stoffer. Både inhibitoren og substratet kan binde seg til enzymet samtidig. I dette tilfellet dannes en ny forbindelse. Det er en kompleks-enzym-substrat-hemmer. Under interaksjonen er det aktive senteret blokkert. Dette skyldes bindingen av inhibitoren til det katalytiske stedet til AC. Et eksempel er cytokromoksidase. For dette enzymet fungerer oksygen som et substrat. Blåsyres alter er hemmere av cytokromoksidase.
Allosterisk regulering
I noen tilfeller, i tillegg til det aktive senteret som bestemmer spesifisiteten til enzymet, er det en lenke til. Det er en allosterisk komponent. Hvis aktivatoren med samme navn binder seg til den, øker effektiviteten til enzymet. Hvis en inhibitor reagerer med det allosteriske senteret, reduseres aktiviteten til stoffet tilsvarende. For eksempel adenylatcyklase ogguanylatcyklase er enzymer med regulering av allosterisk type.
